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アカントアメーバ ミオシン II は、2 つの異なるサイズのフィラメントを形成します。幅 7 nm、長さ 200 nm の細い双極性フィラメントは、16 個のミオシン II 分子で構成されています。可変幅 (14 ～ 19 nm) の太い双極性フィラメントは、40 個以上のミオシン II 分子で構成されています。どちらも中央に長さ 90 nm の裸ゾーンがあり、端で横に突き出たミオシン ヘッドがあります。ヘッドは 15 nm の間隔で列に配置されています。細いミオシン II フィラメントの場合、1 行あたり 2 つの分子があります。太いフィラメントは、6 ～ 10 mM MgCl2 (または試験した他の 5 つの異なる二価陽イオンのいずれか) の存在下で、細いミオシン II フィラメントの側方凝集によって迅速かつ可逆的に形成されます。酸性 pH も太いフィラメントの形成に有利です。ミオシン II 濃度 (50 ～ 1,000 マイクログラム/ml) も ATP もフィラメントの形態には影響しません。重合機構は、さまざまな条件下で形成されたポリマーの量 (Cp) を総ミオシン II 濃度 (Ct) の関数として測定することによって定量的に研究されました。臨界濃度 15 ～ 40 マイクログラム/ml を超えると、Cp は条件に応じて 0.5 ～ 0.95 の傾きで Ct に比例しました。1 分子あたり 0.8 ～ 4.9 個の重鎖リン酸の範囲では、リン酸化は細いミオシン II フィラメントまたは太いミオシン II フィラメントの形態に影響を与えず、重合の程度にはわずかな影響しかありません。
アカントアメーバ ミオシン II は、2 つの異なるサイズのフィラメントを形成します。幅 7 nm、長さ 200 nm の細い双極性フィラメントは、16 個のミオシン II 分子で構成されています。可変幅 (14 ～ 19 nm) の太い双極性フィラメントは、40 個以上のミオシン II 分子で構成されています。どちらも中央に長さ 90 nm の裸ゾーンがあり、端で横に突き出たミオシン ヘッドがあります。ヘッドは 15 nm の間隔で列に配置されています。細いミオシン II フィラメントの場合、1 行あたり 2 つの分子があります。太いフィラメントは、6 ～ 10 mM MgCl2 (または試験した他の 5 つの異なる二価陽イオンのいずれか) の存在下で、細いミオシン II フィラメントの側方凝集によって迅速かつ可逆的に形成されます。酸性 pH も太いフィラメントの形成に有利です。ミオシン II 濃度 (50 ～ 1,000 マイクログラム/ml) も ATP もフィラメントの形態には影響しません。重合機構は、さまざまな条件下で形成されたポリマーの量 (Cp) を総ミオシン II 濃度 (Ct) の関数として測定することによって定量的に研究されました。臨界濃度 15 ～ 40 マイクログラム/ml を超えると、Cp は条件に応じて 0.5 ～ 0.95 の傾きで Ct に比例しました。1 分子あたり 0.8 ～ 4.9 個の重鎖リン酸の範囲では、リン酸化は細いミオシン II フィラメントまたは太いミオシン II フィラメントの形態に影響を与えず、重合の程度にはわずかな影響しかありません。
Acanthamoeba myosin-II forms filaments of two different sizes. Thin bipolar filaments 7 nm wide and 200 nm long consist of 16 myosin-II molecules. Thick bipolar filaments of variable width (14-19 nm) consist of 40 or more myosin-II molecules. Both have a central bare zone 90 nm long and myosin heads projecting laterally at the ends. The heads are arranged in rows spaced 15 nm apart. In the case of the thin myosin-II filaments there are two molecules per row. The thick filaments are formed rapidly and reversibly in the presence of 6-10 mM MgCl2 (or any of five other different divalent cations tested) by the lateral aggregation of thin myosin-II filaments. Acid pH also favors thick filament formation. Neither the myosin-II concentration (50-1,000 micrograms/ml) nor ATP has an effect on the morphology of the filaments. The polymerization mechanism was studied quantitatively by measuring the amount of polymer formed (Cp) under various conditions as a function of total myosin-II concentration (Ct). Above a critical concentration of 15-40 micrograms/ml, Cp was proportional to Ct with a slope of 0.5-0.95 depending on conditions. In the range of 0.8-4.9 heavy chain phosphates per molecule, phosphorylation has no effect on the morphology of either the thin or thick myosin-II filaments and only a small effect on the extent of polymerization.
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