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Biochimica et biophysica acta1981May22Vol.664issue(2)

アシルCoAの基質としての異なるアシル受容体の適合性:2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリンアシルトランスフェラーゼにおけるアシルトランスフェラーゼ

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

アシルCoA:2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリンアシルトランスフェラーゼの異なるアシル受容体に対する脂肪酸選択性を、ラット肝臓ミクロソームで研究しました。酵素基質としてテストされた2-アシルグリセリルホスリルコリンの個々の分子種は、パルミチン酸、ステアレート、オレアート、リノレア酸、リノレネートまたはアラキドネートを含む[14C]パルミトル-CoAプラス[3H]ステアロイルコアーシージルサービングとしての等モル混合物を含む。16または64 microMの2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリン濃度では、さまざまなアシル受容体が一般的に同様の反応性を示しましたが、リノロイル、リノレノイル、またはアラキドノイル種との反応速度は2-stearoyl-snnの種よりも中程度に大きかった-glycero-3-ホスホリルコリン。テストされたアシルアクセプターに関係なく、パルミトイル-CoAまたはステアイル-CoAのいずれかよりもわずかな好みは64ミクロム2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリンで示されましたが、パルミチン酸塩よりもステアレートの明確な好みは)アクセプターの低濃度(16マイクローム)を採用したときに展示されました。この結果は、1-ステアイル2-不飽和種のホスファチジルコリンの合成のためのアシルCoA:2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリンアシルトランスフェラーゼの潜在的な重要性をサポートします。ただし、異なる不飽和脂肪酸が2位置に存在する場合、このリン脂質の1位におけるさまざまなパルミチン酸塩:ステアレート比を独立して説明することはできません。

アシルCoA:2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリンアシルトランスフェラーゼの異なるアシル受容体に対する脂肪酸選択性を、ラット肝臓ミクロソームで研究しました。酵素基質としてテストされた2-アシルグリセリルホスリルコリンの個々の分子種は、パルミチン酸、ステアレート、オレアート、リノレア酸、リノレネートまたはアラキドネートを含む[14C]パルミトル-CoAプラス[3H]ステアロイルコアーシージルサービングとしての等モル混合物を含む。16または64 microMの2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリン濃度では、さまざまなアシル受容体が一般的に同様の反応性を示しましたが、リノロイル、リノレノイル、またはアラキドノイル種との反応速度は2-stearoyl-snnの種よりも中程度に大きかった-glycero-3-ホスホリルコリン。テストされたアシルアクセプターに関係なく、パルミトイル-CoAまたはステアイル-CoAのいずれかよりもわずかな好みは64ミクロム2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリンで示されましたが、パルミチン酸塩よりもステアレートの明確な好みは)アクセプターの低濃度(16マイクローム)を採用したときに展示されました。この結果は、1-ステアイル2-不飽和種のホスファチジルコリンの合成のためのアシルCoA:2-アシル-Sn-グリセロ-3-ホスホリルコリンアシルトランスフェラーゼの潜在的な重要性をサポートします。ただし、異なる不飽和脂肪酸が2位置に存在する場合、このリン脂質の1位におけるさまざまなパルミチン酸塩:ステアレート比を独立して説明することはできません。

The fatty acid selectivity of the acyl-CoA : 2-acyl-sn-glycero-3-phosphorylcholine acyltransferase towards different acyl acceptors was studied in rat liver microsomes. The individual molecular species of 2-acylglycerylphosphorylcholine tested as enzyme substrates contained either palmitate, stearate, oleate, linoleate, linolenate or arachidonate with an equimolar mixture of [14C]palmitoyl-CoA plus [3H]stearoyl-CoA serving as the acyl donor. At 2-acyl-sn-glycero-3-phosphorylcholine concentrations of 16 or 64 microM, the various acyl acceptors gave generally similar reactivities, although reaction velocities with the linoleoyl, linolenoyl or arachidonoyl species were moderately greater than those with 2-stearoyl-sn-glycero-3-phosphorylcholine. Regardless of the acyl acceptor tested, little preference towards either palmitoyl-CoA or stearoyl-CoA was indicated at 64 microM 2-acyl-sn-glycero-3-phosphorylcholine whereas a distinct preference for stearate over palmitate (by 1.9--2.6-fold) was exhibited when a lower concentration (16 microM) of the acceptor was employed. The results support the potential importance of the acyl-CoA : 2-acyl-sn-glycero-3-phosphorylcholine acyltransferase for the synthesis of 1-stearoyl 2-unsaturated species of phosphatidylcholine. However, it cannot independently account for the varying palmitate : stearate ratios in the 1-position of this phospholipid when different unsaturated fatty acids reside in the 2-position.

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