ザリガニのヘモシアニン酸素結合に対する温度順応の影響

ザリガニ、太平洋leniusculusは、1か月間10、20、および25度に順応しました。これら3つの順応温度での動物のヘモシアニンは、明らかに異なる酸素結合パターンを示しました。特定のテスト温度とpHのセットでは、10度C閉塞性動物のヘモシアニンは最も低い酸素親和性と最大の協同性でしたが、25度のC閉塞動物のヘモシアニンは最も酸素親和性が最も高く、協調性が最も低かった。独自の順応温度、およびその温度の正常な溶血pHでテストされた場合、3つのヘモシアニンはすべて、6-7トルのヘモグロビンの半分飽和度のために酸素圧を示しました。したがって、順応は、狭い範囲の値を中心とする酸素親和性を維持します。順応応答は、おそらく20度を超えるザリガニの酸素摂取能力の低下の主要な要因としてヘモシアニン酸素親和性を排除する可能性があります。

Crayfish, Pacifastacus leniusculus, were acclimated to 10, 20, and 25 degrees C for 1 mo. Hemocyanin from animals at these three acclimation temperatures showed distinctly different oxygen binding patterns. At any particular set of test temperature and pH, hemocyanin from 10 degrees C-acclimated animals had the lowest oxygen affinity and the greatest cooperativity, whereas hemocyanin from 25 degrees C-acclimated animals had the highest oxygen affinity and the lowest cooperativity. When tested at their own acclimation temperature, and at normal hemolymph pH for that temperature, all three hemocyanins showed oxygen pressure for half-saturation of hemoglobin of 6-7 Torr. Thus acclimation keeps oxygen affinity centered around a narrow range of values. The acclimation response probably eliminates hemocyanin oxygen affinity as a major factor in the decline of oxygen uptake ability in the crayfish above 20 degrees C. The structural basis for the observed functional changes in the hemocyanin is not yet clear.