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BSAは、熱の不活性化に対してThermophilus beta-Galactosidase連鎖球菌を安定化し、加熱時に形成された活性酵素サブユニットに結合します。ただし、相互作用と安定化のメカニズムは不明であり、異なるタンパク質を使用して調査されました。結果は、いくつかのタンパク質が基質乳糖の存在下で64度Cで酵素の半減期（t 1/2）を増加させたことを示しています。最良の安定剤は、BSA（9倍）とカゼイン（6倍）でした。酵素の半減期（t 1/2）とタンパク質の表面疎水性（SO）の表面疎水性（SO）の間には、T 1/2の間には有意な相関がありました。S0.5oに直接比例します。酵素の表面疎水性は加熱時に増加し、BSAの表面疎水性は減少しました。加熱酵素とBSAは一緒になって、表面疎水性に純損失を引き起こし、疎水性相互作用を示していますが、加熱の非存在下には変化はありませんでした。BSAによる酵素の安定化は、カオトロピックおよびコスモトロピック塩の影響を著しく受けました。安定化は1 m Na2SO4増加し、1 M NABR減少しました。1 M NaClにはほとんど効果がありませんでした。3つの塩のいずれも酵素自体の安定性を増加させず、その効果が酵素タンパク質相互作用にあることを示しています。結果は、BSAが加熱酵素との疎水性相互作用によって酵素を安定化し、表面疎水性がタンパク質による安定化の程度の主要な決定要因であることを示しています。
BSAは、熱の不活性化に対してThermophilus beta-Galactosidase連鎖球菌を安定化し、加熱時に形成された活性酵素サブユニットに結合します。ただし、相互作用と安定化のメカニズムは不明であり、異なるタンパク質を使用して調査されました。結果は、いくつかのタンパク質が基質乳糖の存在下で64度Cで酵素の半減期（t 1/2）を増加させたことを示しています。最良の安定剤は、BSA（9倍）とカゼイン（6倍）でした。酵素の半減期（t 1/2）とタンパク質の表面疎水性（SO）の表面疎水性（SO）の間には、T 1/2の間には有意な相関がありました。S0.5oに直接比例します。酵素の表面疎水性は加熱時に増加し、BSAの表面疎水性は減少しました。加熱酵素とBSAは一緒になって、表面疎水性に純損失を引き起こし、疎水性相互作用を示していますが、加熱の非存在下には変化はありませんでした。BSAによる酵素の安定化は、カオトロピックおよびコスモトロピック塩の影響を著しく受けました。安定化は1 m Na2SO4増加し、1 M NABR減少しました。1 M NaClにはほとんど効果がありませんでした。3つの塩のいずれも酵素自体の安定性を増加させず、その効果が酵素タンパク質相互作用にあることを示しています。結果は、BSAが加熱酵素との疎水性相互作用によって酵素を安定化し、表面疎水性がタンパク質による安定化の程度の主要な決定要因であることを示しています。
BSA stabilizes Streptococcus thermophilus beta-galactosidase against thermal inactivation and binds to the active enzyme subunits formed on heating. The mechanism of interaction and stabilization, however, is unknown, and it was investigated using different proteins. The results show that several proteins increased the enzyme half-life (t 1/2) at 64 degrees C in the presence of the substrate lactose. The best stabilizers were BSA (9-fold) and casein (6-fold). There was a significant correlation between enzyme half-life (t 1/2) and surface hydrophobicity of the proteins (So), of the form t 1/2 varies; is directly proportional to S0.5o. The surface hydrophobicity of the enzyme increased upon heating, while that of BSA declined. Heating enzyme and BSA together caused a net loss in surface hydrophobicity, indicating hydrophobic interactions, but there was no change in the absence of heating. Stabilization of the enzyme by BSA was markedly affected by chaotropic and kosmotropic salts. Stabilization was increased by 1 M Na2SO4 and reduced by 1 M NaBr; 1 M NaCl had little effect. None of the three salts increased the stability of the enzyme itself, indicating that the effect was on the enzyme-protein interaction. The results indicate that BSA stabilized the enzyme by hydrophobic interactions with the heated enzyme and that surface hydrophobicity is a major determinant of the extent of stabilization by a protein.
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