シトクロムCペルオキシダーゼのヘムポケットアーキテクチャに対するHis175-> Glu変異の効果

シトクロムCペルオキシダーゼのHis175Glu変異体の鉄および鉄型の共鳴ラマン（RR）と電​​子吸収スペクトルが報告されています。296 Kでは、FeIII形式は5座標高スピンであり、共鳴レムンスペクトルは、変異体ではFe原子がGlu残基の酸素原子に結合しているにもかかわらず、野生型酵素で得られたものと非常に似ています。唯一の違いは、面外モードによるバンドが非常に弱いことであり、CCPと比較して歪んだヘム平面が少ないことを示しています。吸収スペクトルはCCPの吸収スペクトルと類似しています。SORETおよびアルファに関する限り、ベータ帯は懸念されますが、A2U（PI） - > EG（D PI）遷移による電荷移動バンドは8 nm青です -野生型酵素のそれと比較してシフトし、より負のリガンドがヘム鉄に結合していることを示しています。温度が下がると、5座標ヘムが6座標高スピン形式に変換されます。変換は容易に可逆的です。タンパク質構造に対する温度効果が提案されており、Fe原子がヘム面に近づき、遠位水分子に結合することができます。結果は、X線構造の観点から議論されており、GLU175変異体の遠位水分子の異なる性質を示しています。また、RRスペクトルは、ヘムが室温よりも19 Kでより収縮し、歪んでいることを示しています（250語で切り捨てられた抽象）

Resonance Raman (RR) and electronic absorption spectra of the ferric and ferrous forms of the His175Glu mutant of cytochrome c peroxidase are reported. At 296 K, the FeIII form is five-coordinate high spin and the resonance Reman spectra are very similar to those obtained for the wild type enzyme, even though in the mutant the Fe atom is bound to an oxygen atom of the Glu residue. The only difference is that the bands due to the out-of-plane modes are very weak, indicating a less distorted heme plane compared to CCP. The absorption spectrum is similar to that of CCP, as far as the Soret and alpha, beta bands are concerned, but the charge-transfer band due to the a2u(pi)-->eg(d pi) transition is 8 nm blue-shifted relative to that of the wild type enzyme, indicating that a more negative ligand is bound to the heme iron. As the temperature is lowered, the five-coordinate heme converts to a six-coordinate high-spin form. The conversion is readily reversible. A temperature effect on the protein structure is proposed that permits the Fe atom to approach the heme plane and to bind the distal water molecule. The results are discussed in terms of the X-ray structure, which shows a different disposition of the distal water molecules in the Glu175 mutant. The RR spectra also show that the heme is more contracted and distorted at 19 K than at room temperature.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)