ウサギ赤血球における無機および有機ヒ素種の蓄積と結合の時間依存

（V）、モノメチルアシン酸、MMA（V）およびジメチルアルソサソナート、DMA（V）などの0.4 mMヒ素のウサギ赤血球による摂取は、24時間にわたって比較されました。膜を含まない溶血液では、タンパク質（10 kDa）と超微細酸塩の間のASの分布は、超伸結によって薄い層クロマトグラフィー法によって同定されました。1Hスピンエコーフーリエ変換NMRを使用して、これらのヒ素種のグルタチオン（GSH）への結合をたどりました。31P-NMRを使用して、高エネルギーアデニンヌクレオチドレベル（ATP、ADP）に対する効果を観察しました。これらの結果は、AS（iii）が細胞に容易に蓄積することが、24時間後の合計の1時間後および88％の後のインキュベーションのように、合計の78％の準平原に到達することを示しています。平均して、（iii）負担としての総赤血球の20％は、特にヘモグロビン（HB）とのタンパク質画分に関連しています。（iii）負担としての赤血球の約68％がGSHに拘束されます。AS（iii）は、5時間のインキュベーション中にATPレベルに影響を与えません。比較すると、As（v）は赤血球をよりゆっくりと入力します（5時間後の合計の53％）。赤血球は、24時間のインキュベーション後、反応系のAS（v）の81％を占めます。AS（v）に曝露した赤血球の負担としての合計のうち、22％がタンパク質（10 kDa）と関連し、AS（III）および59％が超微細酸塩（AS（III）および51のAS AS AS AS）に減少した可能性があります。AS AS（V））。この発見は、24時間のインキュベーション期間にわたって、As（v）をAs（iii）に減少させると、ウサギ赤血球のように総計の30％を占める可能性があることを示しています。as（v）は赤血球に存在し、リン酸プールに入り、ATPを枯渇させます。それに比べて、24時間のインキュベーション中に、総MMA（v）の約65％または潜伏システムの総DMA（v）の約44％がウサギ赤血球によって取り上げられます。どちらの有機種も、スピンエコーフーリエ変換NMRによって観察されたHB信号を乱しておらず、GSHへの結合は最小限ではありませんでした。As（v）とは異なり、MMA（V）およびDMA（V）はリン酸代謝を摂動させないため、五酸化状態にもかかわらず、これらのヒ素種はリン酸の類似体ではないことを示しています。

The uptake by rabbit erythrocytes of 0.4 mM arsenate, As(V), monomethylarsinate, MMA(V) and dimethylarsonate, DMA(V) were compared over 24 h. In membrane-free hemolysate, the distribution of As between proteins (10 kDa) and ultrafiltrate was determined by ultrafiltration and arsenic species in the ultrafiltrate were identified by thin layer chromatography methods. 1H spin-echo Fourier transform NMR was used to follow the binding of these arsenic species to glutathione (GSH). 31P-NMR was used to observe their effects on high-energy adenine nucleotide levels (ATP, ADP). These results demonstrate that As(III) readily accumulates in cells, reaches a quasi-plateau at 78% of the total As in the incubation after 1 h and 88% of the total As after 24 h. On average, 20% of the total erythrocyte As(III) burden is associated with the protein fraction, particularly with hemoglobin (Hb). About 68% of the erythrocyte As(III) burden is bound to GSH. As(III) has no effect on ATP levels during a 5-h incubation. By comparison, As(V) enters erythrocytes more slowly (53% of the total As after 5 h). Erythrocytes take up 81% of the As(V) in the reaction system after a 24 h incubation. Of the total As burden in As(V)-exposed erythrocytes, 22% was associated with the proteins (10 kDa) and possibly reduced to As(III) and 59% was in the ultrafiltrate (8% as As(III) and 51% as As(V)). This finding indicates that, over a 24 h incubation period, the reduction of As(V) to As(III) may account for 30% of the total As in rabbit erythrocytes. As(V) present in the erythrocytes enters the phosphate pool and depletes ATP. In comparison, about 65% of the total MMA(V) or about 44% of the total DMA(V) in the incubation system is taken up by rabbit erythrocytes during a 24 h incubation. Neither organoAs species perturbed the Hb signals observed by spin-echo Fourier transform NMR and the binding to GSH was minimal. Unlike As(V), MMA(V) and DMA(V) do not perturb phosphate metabolism, showing that, despite their pentavalent oxidation state, these arsenic species are not analogs for phosphate.