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Photolaseは、主要なUV光生成物のシクロブタン環、cis、syn-シクロブタンピリミジン二量体（Pyr <> pyr）のシクロブタン環を分割することにより、DNAに紫外線（UV）損傷を修復します。この反応は青色光によって開始され、ラジカルメカニズムによる長距離エネルギー移動、単一の電子移動、および酵素触媒作用を介して進行します。大腸菌のDNAフォトリアーゼの3次元結晶構造が提示され、原子モデルは解像度2.3で0.172のR値に改良されました。471アミノ酸のポリペプチド鎖は、ジヌクレオチド結合ドメインとカルボキシル末端らせんドメインに似たアミノ末端アルファ/ベータドメインに折り畳まれます。72残基のループがドメインを接続します。光産卵補因子5,10-メテニルテトラヒドロフォリルポリグルタミン酸（MTHF）は、2つのドメイン間の裂け目に結合します。MTHFから触媒補因子フラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）へのエネルギー移動は、16.8 Aの距離にわたって発生します。FADは、らせんドメインの中心にある2つのヘリックスクラスター間のU字型の立体構造を採用し、表面の穴からアクセス可能です。このドメインの。穴の寸法と極性は、pyr <> pyr in dinucleotideの寸法と一致し、ヘリックスのpyr <> pyrがこの穴に収まり、フラビンとpyr <> pyrの間の電子移動が発生することを示唆しています。ファンデルワールスの接触距離。
Photolaseは、主要なUV光生成物のシクロブタン環、cis、syn-シクロブタンピリミジン二量体（Pyr <> pyr）のシクロブタン環を分割することにより、DNAに紫外線（UV）損傷を修復します。この反応は青色光によって開始され、ラジカルメカニズムによる長距離エネルギー移動、単一の電子移動、および酵素触媒作用を介して進行します。大腸菌のDNAフォトリアーゼの3次元結晶構造が提示され、原子モデルは解像度2.3で0.172のR値に改良されました。471アミノ酸のポリペプチド鎖は、ジヌクレオチド結合ドメインとカルボキシル末端らせんドメインに似たアミノ末端アルファ/ベータドメインに折り畳まれます。72残基のループがドメインを接続します。光産卵補因子5,10-メテニルテトラヒドロフォリルポリグルタミン酸（MTHF）は、2つのドメイン間の裂け目に結合します。MTHFから触媒補因子フラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）へのエネルギー移動は、16.8 Aの距離にわたって発生します。FADは、らせんドメインの中心にある2つのヘリックスクラスター間のU字型の立体構造を採用し、表面の穴からアクセス可能です。このドメインの。穴の寸法と極性は、pyr <> pyr in dinucleotideの寸法と一致し、ヘリックスのpyr <> pyrがこの穴に収まり、フラビンとpyr <> pyrの間の電子移動が発生することを示唆しています。ファンデルワールスの接触距離。
Photolyase repairs ultraviolet (UV) damage to DNA by splitting the cyclobutane ring of the major UV photoproduct, the cis, syn-cyclobutane pyrimidine dimer (Pyr <> Pyr). The reaction is initiated by blue light and proceeds through long-range energy transfer, single electron transfer, and enzyme catalysis by a radical mechanism. The three-dimensional crystallographic structure of DNA photolyase from Escherichia coli is presented and the atomic model was refined to an R value of 0.172 at 2.3 A resolution. The polypeptide chain of 471 amino acids is folded into an amino-terminal alpha/beta domain resembling dinucleotide binding domains and a carboxyl-terminal helical domain; a loop of 72 residues connects the domains. The light-harvesting cofactor 5,10-methenyltetrahydrofolylpolyglutamate (MTHF) binds in a cleft between the two domains. Energy transfer from MTHF to the catalytic cofactor flavin adenine dinucleotide (FAD) occurs over a distance of 16.8 A. The FAD adopts a U-shaped conformation between two helix clusters in the center of the helical domain and is accessible through a hole in the surface of this domain. Dimensions and polarity of the hole match those of a Pyr <> Pyr dinucleotide, suggesting that the Pyr <> Pyr "flips out" of the helix to fit into this hole, and that electron transfer between the flavin and the Pyr <> Pyr occurs over van der Waals contact distance.
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