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リゾホスホリパーゼ - トランスシラーゼ（H-LPTA）は、細胞外ホスホリパーゼ活性が高い（16240株）、カンジダアルビカンス（C.アルビカンス）の臨床分離株（C. albicans）の均一性に精製されました。精製された酵素は、ドデシル硫酸 - ポリアクリルアミドゲル電気泳動に84 kDaの分子量を伴う糖タンパク質でした。酵素の特定の活性は、脂肪酸放出の場合はmgタンパク質あたり117 Mumol/min、ホスファチジルコリン（PC）形成の場合は459 mg/mgタンパク質でした。1-パルミトイル-Sn-グリセロ-3-ホスホコリン（1-パルミトイル - ラーソ-PC）の酵素のヒドロラーゼ活性の見かけのkmは60.6ミクロムでした。酵素のpHは6.0で最適でした。酵素のトランスアシラーゼ活性は、パルミトイルカルニチン（35％阻害）およびN-エチルマレイミドによって部分的に阻害されました。対照的に、酵素のヒドロラーゼ活性はパルミトイルカルニチンによって刺激されましたが、N-エチルマレイミドによって部分的に阻害されました。酵素は、Lyso-Phospholipidsに対して広範な特異性を示しました。H-LPTA活性は、二重カチオン（Ca2+およびMg2+）に依存せず、EDTAまたはEGTAの添加により阻害されませんでした。これらの結果は、細胞外ホスホリパーゼ活性が高いC。albicans株16240がH-LPTAを大量に生成したことを示しています。この酵素は、以前にC. albicans 3125から分離されたLPTA酵素と生化学的に異なります。
リゾホスホリパーゼ - トランスシラーゼ（H-LPTA）は、細胞外ホスホリパーゼ活性が高い（16240株）、カンジダアルビカンス（C.アルビカンス）の臨床分離株（C. albicans）の均一性に精製されました。精製された酵素は、ドデシル硫酸 - ポリアクリルアミドゲル電気泳動に84 kDaの分子量を伴う糖タンパク質でした。酵素の特定の活性は、脂肪酸放出の場合はmgタンパク質あたり117 Mumol/min、ホスファチジルコリン（PC）形成の場合は459 mg/mgタンパク質でした。1-パルミトイル-Sn-グリセロ-3-ホスホコリン（1-パルミトイル - ラーソ-PC）の酵素のヒドロラーゼ活性の見かけのkmは60.6ミクロムでした。酵素のpHは6.0で最適でした。酵素のトランスアシラーゼ活性は、パルミトイルカルニチン（35％阻害）およびN-エチルマレイミドによって部分的に阻害されました。対照的に、酵素のヒドロラーゼ活性はパルミトイルカルニチンによって刺激されましたが、N-エチルマレイミドによって部分的に阻害されました。酵素は、Lyso-Phospholipidsに対して広範な特異性を示しました。H-LPTA活性は、二重カチオン（Ca2+およびMg2+）に依存せず、EDTAまたはEGTAの添加により阻害されませんでした。これらの結果は、細胞外ホスホリパーゼ活性が高いC。albicans株16240がH-LPTAを大量に生成したことを示しています。この酵素は、以前にC. albicans 3125から分離されたLPTA酵素と生化学的に異なります。
A lysophospholipase-transacylase (h-LPTA) was purified to homogeneity from a clinical isolate of Candida albicans (C. albicans) that had high extracellular phospholipase activity (strain 16240). The purified enzyme was a glycoprotein with molecular mass of 84 kDa on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. The specific activities of the enzyme were 117 mumol/min per mg protein for fatty acid release and 459 mumol/min per mg protein for phosphatidylcholine (PC) formation. An apparent Km of the hydrolase activity of the enzyme for 1-palmitoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (1-palmitoyl-lyso-PC) was 60.6 microM. The enzyme had a pH optimum at 6.0. Transacylase activity of the enzyme was partially inhibited by palmitoylcarnitine (35% inhibition) and N-ethylmaleimide. In contrast, the hydrolase activity of the enzyme was stimulated by palmitoylcarnitine but was partially inhibited by N-ethylmaleimide. The enzyme exhibited broad specificity to lyso-phospholipids. The h-LPTA activity was not dependent on divalent cations (Ca2+ and Mg2+) and was not inhibited by addition of EDTA or EGTA. These results show that C. albicans strain 16240 with high extracellular phospholipase activity produced h-LPTA in large amount. This enzyme is biochemically distinct from the LPTA enzyme previously isolated from C. albicans 3125.
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