ヒト小腸スクラーゼ - イソマルタゼ：MALTOおよびイソマルトーリゴ糖のさまざまな結合パターン

マルトースとイソマルトース、およびスクロゼイソマルターゼの2つの異なる触媒部位でのスクロースとイソマルトースの加水分解が実証されています。マルトースとスクロースは、同じ触媒中心と競合しています。この競合は、代替基板速度によって説明できます。線形α-1,4およびα-1,6グルコシルリゴ糖の定常状態の運動パラメーターKmおよびK0（mol酵素あたりの最大反応速度）が決定されています。これらのパラメーターを使用して、スクラーゼとイソマルタゼの触媒部位のサブサイトアフィニティを計算しました。スクラーゼ（2サブサイト）とイソマルターゼ（4亜補給）のサブサイトのさまざまな数は、マルチオリゴ糖糖とイソマルトーリゴ糖の結合パターンが異なることを示しています。つまり、スクラーゼの非生産性酵素酵素 - マルトリゴ糖複合体は、生産的なものよりも間違いなく可能性が低いことを意味します。イソマルターゼ部分のヒト小腸のグルコアミラーゼマルターゼと同様に、4つのサブサイトはアフィニティ値（AI）で評価できます：A1 = 2.6（+/- 0.91）、A2 = 13.8（+/- 0.70）、A3 = 1.1（+////-0.13）およびA4 = 1.5（+/- 0.13）kJ/molイソマルトーリゴ糖を使用しています。スクラーゼの2つのサブサイトは、Maltooligosaccharidesを使用してA1 = 4.9（+/- 0.70）およびA2 = 16.7（+/- 0.51）KJ/molと評価されます。イソマルターゼとグルコアミラーゼ - マルターゼの4つのサブサイトモデルは、これら2つの酵素が結合線形グルコシルオリゴ糖で機械的に相同性であることを示しています。

The hydrolysis of maltose and isomaltose and of sucrose and isomaltose at two different catalytic sites of sucrase-isomaltase has been demonstrated. Maltose and sucrose are competing for the same catalytic center. This competing can be described by alternative substrate kinetics. Steady-state kinetic parameters Km and k0 (maximal reaction velocity per mol enzyme) for linear alpha-1,4 and alpha-1,6 glucosyloligosaccharides has been determined. Using these parameters subsite affinities for the catalytic sites of sucrase and isomaltase were computed. The different numbers of subsites for sucrase (2 subsites) and isomaltase (4 subsites) indicate, that the binding patterns for maltooligosaccharides and isomaltooligosaccharides are different. That means that for sucrase unproductive enzyme-maltooligosaccharide complexes are definitely less probable than the productive one. As in human small intestinal glucoamylase-maltase in the isomaltase moiety four subsites can be evaluated with affinity values (Ai): A1 = 2.6 (+/- 0.91), A2 = 13.8 (+/- 0.70), A3 = 1.1 (+/- 0.13) and A4 = 1.5 (+/- 0.13) kJ/mol using isomaltooligosaccharides. The two subsites of sucrase are evaluated to be A1 = 4.9 (+/- 0.70) and A2 = 16.7 (+/- 0.51) kJ/mol using maltooligosaccharides. The four subsite model for isomaltase and glucoamylase-maltase is an indication that these two enzymes are mechanistically homologous in binding linear glucosyl-oligosaccharides.