RP-HPLCにおける両親媒性ヘリカルペプチド構造の誘導

アミノ酸配列[KSEEQLA] nに基づく一連の両親媒性ペプチドマルチマーの保持挙動は、逆相高性能液体クロマトグラフィー（RP-HPLC）を使用して調査されています。固定化された炭化水素リガンドに対する疎水性接触面積とこれらのペプチドの親和性に関連する構造保持パラメーターは、5度から85度の動作温度の範囲で決定されました。N-Octadecyl（C18）およびN-Butyl（C4） - 同様のリガンド密度のシリカを使用した行動。結果は、リガンドを介した立体構造効果が、クロマトグラフィーの滞留時間とペプチドの長さに応じてペプチド構造を安定させることができることを実証しました。特に、より長いペプチドでは、より高度に安定した二次構造が明らかでした。さらに、ペプチドの両親媒性二次構造は、より短いC4リガンドと比較して、より疎水性C18リガンドによってより効果的に安定化されました。これらのペプチドマルチマーのインタラクティブダイナミクスに関する追加情報は、異なるクロマトグラフィー条件下での帯域幅依存関係の分析から得られました。これらの研究は、ペプチド構造の安定化において疎水性力が果たすことができる役割についてのさらなる洞察を提供します。

The retention behavior of a series of amphipathic peptide multimers based on the amino acid sequence [KSEEQLA]n has been investigated using reversed-phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC). Structure-retention parameters which are related to the hydrophobic contact area and affinity of these peptides for the immobilized hydrocarbonaceous ligands were determined over a range of operating temperatures between 5 degrees and 85 degrees C. The influence of ligand hydrophobicity was assessed by comparison of peptide retention behavior using an n-octadecyl (C18)- and an n-butyl (C4)-silica of similar ligand density. The results demonstrated that ligand-mediated conformational effects can stabilize peptide structure depending on the chromatographic residence time and peptide length. In particular, more highly stabilized secondary structures were evident for the longer peptides. In addition, the amphipathic secondary structure of the peptides were more effectively stabilized by the more hydrophobic C18 ligands relative to the shorter C4 ligands. Additional information on the interactive dynamics of these peptide multimers was obtained from analysis of bandwidth dependencies under the different chromatographic conditions. These studies provide further insight into the role which hydrophobic forces can play in the stabilization of peptide structures.