機能的なEFハンド様カルシウム結合タンパク質、角質細胞エンベロープ前駆体、および中間フィラメント関連（架橋）タンパク質としてのヒトトリコヒアリンの構造は、複数の役割を潜在的に複数の役割を維持します。

トリコヒアリンは、毛包の内側の根シース細胞のケラチン中間フィラメント（KIF）と表皮の粒状層の通常のアレイに関連する中間フィラメント関連タンパク質であり、トランスグルタミナーゼの既知の基質です。RNAを介したアンカーポリメラーゼ連鎖反応方法を使用し、ゲノムクローンからヒトトリコヒアリンの全長配列を決定し、その潜在的な二次構造を分析しました。ここでは、トリコヒアリンがこれらの細胞に少なくとも3つの重要な機能を持っている可能性があることを示します。248 kDaのタンパク質は、あらゆるタンパク質の帯電した残基の最も高い内容物の1つを含むという点で珍しいです。いくつかの定義されたドメインのうち、ドメイン2-4、6、および8はほぼ完全にアルファヘリカルであり、異なる規則性の一連のペプチド繰り返しとして構成されており、イオン相互作用によって安定化された一本鎖αヘリカルロッドを形成すると考えられています。アルファヘリックスの連続したターン。ドメイン6は最も規則的であり、イオン相互作用によってKIFを直接結合する場合があります。ドメイン5と7はあまり組織化されておらず、分子に折り目を導入する可能性があります。したがって、ヒトトリコヒアリンは、少なくとも215 nmの長さの細長い柔軟なロッドであり、ゆるいネットワークでフィラメントを架橋することによりKIF関連タンパク質として機能すると予測されています。さらに、トリコヒアリンは、既知の細胞エンベロープ成分であるインカリンよりも数倍長いため、インクルクリンとトリコヒアリンは、これらの細胞の細胞エンベロープの構成において足場タンパク質として機能するか、細胞エンベロープを固定することさえあります。KIFネットワークへ。最後に、トリコヒアリンは、末端分化中のカルシウム依存性後治療処理に関与する可能性のあるアミノ末端に、EFハンドタイプの機能性カルシウム結合ドメインを持っています。

Trichohyalin is an intermediate filament-associated protein that associates in regular arrays with keratin intermediate filaments (KIF) of the inner root sheath cells of the hair follicle and the granular layer of the epidermis and is a known substrate of transglutaminases. We have determined the full-length sequence of human trichohyalin by use of RNA-mediated anchored polymerase chain reaction methods and from a genomic clone and analyzed its potential secondary structure. We show here that trichohyalin may have at least three important functions in these cells. The protein of 248 kDa is unusual in that it contains one of the highest contents of charged residues of any protein. Of several defined domains, domains 2-4, 6, and 8 are almost entirely alpha-helical, configured as a series of peptide repeats of varying regularity, and are thought to form a single-stranded alpha-helical rod stabilized by ionic interactions between successive turns of the alpha-helix. Domain 6 is the most regular and may bind KIF directly by ionic interactions. Domains 5 and 7 are less well organized and may introduce folds in the molecule. Thus, human trichohyalin is predicted to be an elongated flexible rod at least 215 nm long and to function as a KIF-associated protein by cross-linking the filaments in loose networks. In addition, trichohyalin is similar to, but several times longer than, involucrin, a known cell envelope constituent, so that together, involucrin and trichohyalin may serve as scaffold proteins in the organization of the cell envelope of these cells or even anchor the cell envelope to the KIF network. Finally, trichohyalin possesses a pair of functional calcium-binding domains of the EF-hand type at its amino terminus that may be involved in its calcium-dependent postsynthetic processing during terminal differentiation.