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ミリストイルCOA：タンパク質N-ミリストイルトランスフェラーゼ（NMT）は、多数の細胞、真核生物、ウイルスタンパク質のアミノ末端グリシン残基へのミリステートの添加を触媒します。脾臓NMTの触媒活性の大部分は、微粒子画分（19.3％）と比較して、可溶性サイトゾル画分（98.2％）で回収されました。サイトゾル画分と粒子分画の両方からのNMT活性の回復は、粗いホモジネートの総活性よりも高いことがわかっており、粒子状画分にNMTに対する阻害活性が含まれている可能性があることを示唆しています。ウシ脾臓NMTに対する有機溶媒（エタノールとアセトニトリル）の効果を調査しました。NMT活性は、cAMP依存性タンパク質キナーゼ由来ペプチド基質の存在下で、脂肪アシルCOAアクセプターとしての時間的および濃度依存的に数倍活性化され、有機溶媒による活性化は溶媒効果によるものではないことを示唆しています。エタノールとアセトニトリルによる同様の活性化は、基質としてPP60SRCでも観察され、溶媒の効果は基質ではなくNMTにあることを示唆しています。ゲルろ過クロマトグラフィーは、NMTの高い触媒活性が有機溶媒の存在下でのみ観察されたことを示しました。培地からの有機溶媒の除去は、NMTの触媒活性を大幅に減少させ、NMTが共有結合修飾を受けなかったことを示唆しています。速度論的データは、エタノールがKMに影響を与えることなくVMAXを強化したことを示しました。
ミリストイルCOA：タンパク質N-ミリストイルトランスフェラーゼ（NMT）は、多数の細胞、真核生物、ウイルスタンパク質のアミノ末端グリシン残基へのミリステートの添加を触媒します。脾臓NMTの触媒活性の大部分は、微粒子画分（19.3％）と比較して、可溶性サイトゾル画分（98.2％）で回収されました。サイトゾル画分と粒子分画の両方からのNMT活性の回復は、粗いホモジネートの総活性よりも高いことがわかっており、粒子状画分にNMTに対する阻害活性が含まれている可能性があることを示唆しています。ウシ脾臓NMTに対する有機溶媒（エタノールとアセトニトリル）の効果を調査しました。NMT活性は、cAMP依存性タンパク質キナーゼ由来ペプチド基質の存在下で、脂肪アシルCOAアクセプターとしての時間的および濃度依存的に数倍活性化され、有機溶媒による活性化は溶媒効果によるものではないことを示唆しています。エタノールとアセトニトリルによる同様の活性化は、基質としてPP60SRCでも観察され、溶媒の効果は基質ではなくNMTにあることを示唆しています。ゲルろ過クロマトグラフィーは、NMTの高い触媒活性が有機溶媒の存在下でのみ観察されたことを示しました。培地からの有機溶媒の除去は、NMTの触媒活性を大幅に減少させ、NMTが共有結合修飾を受けなかったことを示唆しています。速度論的データは、エタノールがKMに影響を与えることなくVMAXを強化したことを示しました。
Myristoyl CoA:protein N-myristoyltransferase (NMT) catalyses the addition of myristate to the amino terminal glycine residue of a number of cellular, eukaryotic and viral proteins. The majority of the catalytic activity of spleen NMT was recovered in the soluble cytosolic fraction (98.2%) compared to the particulate fraction (19.3%). Recovery of NMT activity, from both cytosol and particulate fractions, was found to be higher than the total activity in crude homogenates, suggesting that the particulate fraction may contain an inhibitory activity towards NMT. The effects of organic solvents (ethanol and acetonitrile) on bovine spleen NMT were investigated. NMT activity was activated several-fold in a time- and concentration-dependent manner in the presence of cAMP-dependent protein-kinase derived peptide substrate as fatty acyl CoA acceptor, suggesting that the activation by organic solvents is not due to a solvent effect. Similar activation by ethanol and acetonitrile was also observed with pp60src as substrate, suggesting that the effect of solvent is on NMT and not on the substrate. Gel filtration chromatography indicated that the high catalytic activity of NMT was observed only in the presence of organic solvents: removal of organic solvents from the medium drastically reduced the catalytic activity of NMT, suggesting that NMT did not undergo covalent modification. Kinetic data indicated that ethanol enhanced the Vmax without affecting the Km.
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