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CTP：ホスホコリンシチドイリルトランスフェラーゼ（CT）ステップでのホスファチジルコリン合成のCDP-コリン経路の調節（LPC）および非加水分解性LPCアナログ、1-O-Octadecyl-2-O-メチルラック-Grice-Gly-Gry-Gly-Gly-gry-gry-gryホスホコリン（ET-18-OCH3）は、コロニー刺激因子1依存性マウスマクロファージ細胞株で調査されました。LPCはin vivoでのホスファチジルコリン合成を阻害し、コリンとホスホコリンの蓄積を引き起こし、細胞内標的としてCTを指すCDPコリンの消失を結合しました。LPCは、細胞の成長を阻害せず、CTの細胞含有量を減少させたり、可溶性細胞内画分と粒子状細胞の間のCTの分布を変化させたりしませんでした。ホスファチジルコリン合成の阻害は、コリンヘッドグループを欠くリゾリン脂質が阻害剤ではなかったため、LPCに特異的でした。Et-18-ch3は、LPCよりもホスファチジルコリン合成のより強力な阻害剤であり、可溶性コンパートメントから粒子状区画へのCTの転座を引き起こしました。LPCとET-18-OCH3の両方は、in vitroでのCT活性の阻害剤であり、運動分析は脂質活性化因子に関して競合阻害を示しました。これらのデータは、CTステップで作用し、抗腫瘍性リン脂質によるホスファチジルコリン生合成の阻害のメカニズムを確立するDe novoホスファチジルコリン合成の負の調節因子としてのLPCを指摘しています。
CTP：ホスホコリンシチドイリルトランスフェラーゼ（CT）ステップでのホスファチジルコリン合成のCDP-コリン経路の調節（LPC）および非加水分解性LPCアナログ、1-O-Octadecyl-2-O-メチルラック-Grice-Gly-Gry-Gly-Gly-gry-gry-gryホスホコリン（ET-18-OCH3）は、コロニー刺激因子1依存性マウスマクロファージ細胞株で調査されました。LPCはin vivoでのホスファチジルコリン合成を阻害し、コリンとホスホコリンの蓄積を引き起こし、細胞内標的としてCTを指すCDPコリンの消失を結合しました。LPCは、細胞の成長を阻害せず、CTの細胞含有量を減少させたり、可溶性細胞内画分と粒子状細胞の間のCTの分布を変化させたりしませんでした。ホスファチジルコリン合成の阻害は、コリンヘッドグループを欠くリゾリン脂質が阻害剤ではなかったため、LPCに特異的でした。Et-18-ch3は、LPCよりもホスファチジルコリン合成のより強力な阻害剤であり、可溶性コンパートメントから粒子状区画へのCTの転座を引き起こしました。LPCとET-18-OCH3の両方は、in vitroでのCT活性の阻害剤であり、運動分析は脂質活性化因子に関して競合阻害を示しました。これらのデータは、CTステップで作用し、抗腫瘍性リン脂質によるホスファチジルコリン生合成の阻害のメカニズムを確立するDe novoホスファチジルコリン合成の負の調節因子としてのLPCを指摘しています。
The regulation of the CDP-choline pathway of phosphatidylcholine synthesis at the CTP:phosphocholine cytidylyltransferase (CT) step by lysophosphatidylcholine (LPC) and the nonhydrolyzable LPC analog, 1-O-octadecyl-2-O-methyl-rac-glycero-3-phosphocholine (ET-18-OCH3), was investigated in a colony-stimulating factor 1-dependent murine macrophage cell line. LPC inhibited phosphatidylcholine synthesis in vivo and led to the accumulation of choline and phosphocholine coupled to the disappearance of CDP-choline pointing to CT as the intracellular target. LPC neither inhibited cell growth nor decreased the cellular content of CT or altered the distribution of CT between soluble and particulate subcellular fractions. The inhibition of phosphatidylcholine synthesis was specific for LPC since lysophospholipids lacking the choline headgroup were not inhibitors. ET-18-OCH3 was a more potent inhibitor of phosphatidylcholine synthesis than LPC and caused the translocation of CT from the soluble compartment to the particulate compartment. Both LPC and ET-18-OCH3 were inhibitors of CT activity in vitro and kinetic analysis showed competitive inhibition with respect to the lipid activator. These data point to LPC as a negative regulator of de novo phosphatidylcholine synthesis that acts at the CT step and establish the mechanism for the inhibition of phosphatidylcholine biosynthesis by antineoplastic phospholipids.
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