ミオシンの架橋におけるH2O2生成ミオグロビンラジカルの役割

ミオシンのミオグロビン/H2O2由来のペルオキシド化のメカニズムは、基質としてのO-ジアニシジン、n-アセチルチロシン、ミオシンを使用して、ミオグロビンおよび西洋ワラディッシュペルオキシダーゼの触媒活性を比較することにより研究されました。両方のヘモプロテインがミオシン架橋とビチロシンへの付随するチロシン酸化を誘導し、架橋におけるチロシンの分子間結合を示唆することがわかった。ミオシン上の両方のヘモプロテインの酵素活性は、小さな基質と比較して弱かった。西洋ワラディッシュペルオキシダーゼは、小さな基質上のミオグロビンよりもはるかに活性でしたが、ミオシン過酸化には逆が当てはまりました。ミオグロビンとH2O2との自殺相互作用は不安定なチロシンラジカルを形成するため、ミオシンに対するミオグロビンに対するミオグロビンの活性の増加は、ミオシンとミオグロビンの表面チロシン間の効率的な電子移動から生じるが、馬鹿げたペルオキシダーゼではないことを示唆しています。これらの結論は、2つの活性チロシンを含む精子クジラミオグロビン（ヘム=ジャセント（チロシン-103）と表面（チロシン-151）が含まれているという証拠によって裏付けられました。

The mechanism of myoglobin/H2O2 derived peroxidation of myosin was studied by comparing the catalytic activity of myoglobin and horseradish peroxidase using O-dianisidine, N-acetyl tyrosine and myosin as substrates. It was found that both hemoproteins induced myosin crosslinking and concomitant tyrosines oxidation to bityrosines, suggesting inter-molecular coupling of tyrosines in the crosslinking. The enzymatic activity of both hemoproteins on myosin was weak compared to small substrates. While horseradish peroxidase was much more active than myoglobin on small substrates, the reverse was true for myosin peroxidation. Since the suicidal interaction of myoglobin with H2O2 forms unstable tyrosine radicals, we suggest that the increased activity of myoglobin on myosin results from an efficient electron transfer between surface tyrosines of myosin and myoglobin but not horseradish peroxidase. These conclusions were supported by evidence that sperm whale myoglobin, which contains two active tyrosines--the heme-adjacent (tyrosine-103) and the surface (tyrosine-151), is more active as a mediator of myosin peroxidation than horse heart myoglobin which is devoid of the surface tyrosine.