Escherichia coliのフリムタンパク質の調節された不規則な露出と、Mota/MotBトルクジェネレーターとは異なる鞭毛モーターの位置の証拠

大腸菌の薄膜タンパク質は、鞭毛のアセンブリと機能に不可欠です。ここでは、フリムヌルひずみにおけるフリムの制御された低レベル発現の影響を報告します。フリム遺伝子の破壊は鞭毛を廃止します。フリムの露出の拡大により、細胞が比較的少ない鞭毛を生成し、ほとんどの鞭毛が構築されているため、不完全な平均トルクが生成され、速度が急速に変動します。結果は、通常の鞭毛モーターでは、フリムの複数の分子が存在し、ある程度独立して機能できることを意味します。速度の変動は、安定した動作には、フリムの通常の補体のほとんど、おそらくすべてが必要であることを示しています。したがって、フリムサブユニットは、以前の研究で特徴付けられた運動性タンパク質MotaとMOTBほど完全に独立していないため、FlimがMota/MotBトルクジェネレーターとは異なるモーターの位置を占めることを示唆しています。Flimのいくつかの変異は、以前にサルモネラTyphimuriumの鞭毛麻痺を引き起こすと報告されています（H. Sockett、S。s.Yamaguchi、M。Kihara、V.M。Irikura、およびR. M. Macnab、J。Bacteriol。174：793-806、1992）が作成され、特徴付けられました。大腸菌。これらの変異は、大腸菌の鞭毛麻痺を引き起こしませんでした。それらの表現型はより複雑で、フリムがトルク生成に直接関与していないことを示唆しています。

The FliM protein of Escherichia coli is essential for the assembly and function of flagella. Here, we report the effects of controlled low-level expression of FliM in a fliM null strain. Disruption of the fliM gene abolishes flagellation. Underexpression of FliM causes cells to produce comparatively few flagella, and most flagella built are defective, producing subnormal average torque and fluctuating rapidly in speed. The results imply that in a normal flagellar motor, multiple molecules of FliM are present and can function independently to some degree. The speed fluctuations indicate that stable operation requires most, possibly all, of the normal complement of FliM. Thus, the FliM subunits are not as fully independent as the motility proteins MotA and MotB characterized in earlier work, suggesting that FliM occupies a location in the motor distinct from the MotA/MotB torque generators. Several mutations in fliM previously reported to cause flagellar paralysis in Salmonella typhimurium (H. Sockett, S. Yamaguchi, M. Kihara, V.M. Irikura, and R. M. Macnab, J. Bacteriol. 174:793-806, 1992) were made and characterized in E. coli. These mutations did not cause flagellar paralysis in E. coli; their phenotypes were more complex and suggest that FliM is not directly involved in torque generation.