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哺乳類の精子は、グアニンヌクレオチド結合調節タンパク質（Gタンパク質）を所有しており、Zona Pellucida（ZP）媒介性先体のエキソサイトーシスにつながるシグナル伝達経路に関与しています。マウス精子ホモジネートのZP-Gタンパク質ダイナミクス、および細胞のない膜調製物を以前に調べたことがあり、我々のデータは精子膜のZP受容体Gタンパク質複合体の存在をサポートしています。ただし、この複合体の組成は、膜製剤の実験的制限のために特定されていません。本研究では、細胞ホモジネートのシグナル伝達を保持したマウス精子膜からの洗剤溶解した調製と、ジギトニンとコレートを含む緩衝液を使用して、細胞のない膜調製品を使用して開発されました。GTPのGTPガンマSは、GTPの加水分解性が低い類似体であり、これらの可溶化製剤に100 nmで飽和に達した特定の濃度依存的な方法で結合しました。この可溶化膜調製と熱溶解ZPとのインキュベーションは、4-6 ZP/マイクロリットルで最大の応答をもたらし、濃度依存的に特定のGTPガンマS結合を増加させました。Mastoparan（50 MicroM）は、溶解ZPで見られるものと同様のレベルに類似したGTPガンマの結合を増加させました。Mastoparan Plus ZPは、MastoparanまたはZPのみと同程度にGTPガンマの結合を刺激しました。百日咳毒素は、ZP刺激GTPガンマS結合を完全に阻害し、マストパラン刺激GTPガンマS結合を50〜60％減少させました。精製されたZP3は、無傷のZPのすべての精子結合およびすべてのすべてのエキソサイトーシス誘導活性のすべてのZP成分であり、GTPガンマの結合を刺激し、溶解ZPと同様の程度に類似しています（250語で抽象化された抽象化）
哺乳類の精子は、グアニンヌクレオチド結合調節タンパク質（Gタンパク質）を所有しており、Zona Pellucida（ZP）媒介性先体のエキソサイトーシスにつながるシグナル伝達経路に関与しています。マウス精子ホモジネートのZP-Gタンパク質ダイナミクス、および細胞のない膜調製物を以前に調べたことがあり、我々のデータは精子膜のZP受容体Gタンパク質複合体の存在をサポートしています。ただし、この複合体の組成は、膜製剤の実験的制限のために特定されていません。本研究では、細胞ホモジネートのシグナル伝達を保持したマウス精子膜からの洗剤溶解した調製と、ジギトニンとコレートを含む緩衝液を使用して、細胞のない膜調製品を使用して開発されました。GTPのGTPガンマSは、GTPの加水分解性が低い類似体であり、これらの可溶化製剤に100 nmで飽和に達した特定の濃度依存的な方法で結合しました。この可溶化膜調製と熱溶解ZPとのインキュベーションは、4-6 ZP/マイクロリットルで最大の応答をもたらし、濃度依存的に特定のGTPガンマS結合を増加させました。Mastoparan（50 MicroM）は、溶解ZPで見られるものと同様のレベルに類似したGTPガンマの結合を増加させました。Mastoparan Plus ZPは、MastoparanまたはZPのみと同程度にGTPガンマの結合を刺激しました。百日咳毒素は、ZP刺激GTPガンマS結合を完全に阻害し、マストパラン刺激GTPガンマS結合を50〜60％減少させました。精製されたZP3は、無傷のZPのすべての精子結合およびすべてのすべてのエキソサイトーシス誘導活性のすべてのZP成分であり、GTPガンマの結合を刺激し、溶解ZPと同様の程度に類似しています（250語で抽象化された抽象化）
Mammalian sperm possess guanine nucleotide-binding regulatory proteins (G proteins) that are involved in signal transduction pathways leading to zona pellucida (ZP)-mediated acrosomal exocytosis. We have previously examined ZP-G protein dynamics in mouse sperm homogenates, as well as cell-free membrane preparations, and our data support the existence of ZP receptor-G protein complexes in sperm membranes. However, the composition of this complex has not been identified due to experimental limitations of the membrane preparations. In the present study, a detergent-solubilized preparation from mouse sperm membranes that retained the signaling properties of cell homogenates and cell-free membrane preparations was developed using buffers containing digitonin and cholate. GTP gamma S, a poorly hydrolyzable analogue of GTP, bound to these solubilized preparations in a specific and concentration-dependent fashion that reached saturation at 100 nM. Incubation of this solubilized membrane preparation with heat-solubilized ZP resulted in an increase in specific GTP gamma S binding in a concentration-dependent manner, with a maximal response at 4-6 ZP/microliters. Mastoparan (50 microM) increased GTP gamma S binding to levels similar to that seen with solubilized ZP. Mastoparan plus ZP stimulated GTP gamma S binding to the same extent as mastoparan or ZP alone. Pertussis toxin completely inhibited ZP-stimulated GTP gamma S binding and decreased mastoparan-stimulated GTP gamma S binding by 50-60%. Purified ZP3, the ZP component that possesses quantitatively all of the sperm binding and acrosomal exocytosis-inducing activities of the intact ZP, stimulated GTP gamma S binding to an extent similar to that of solubilized ZP.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)
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