ヘモグロビン中間状態によって明らかにされたアロステリック制御の経路

ヘモグロビン協同性のエネルギー論は、安定した部分的に並べられた中間体を使用して分析されています。これらの研究は、四量体の2つの二量体の半分が自律的であることを明らかにし、リガンド結合とt-> r第四紀スイッチとの関係を支配する対称性ルールにつながります。テトラマー内の両方の二量体。対称ルールメカニズムの主な特徴は、三次立体構造制約による協同自由エネルギーの生成であり、これはT-tetramerの二量体の半分内で形成され、四級構造中に放出され、Rに変化します。また、ヘテロトロピックアロステリックエフェクターの役割（BOHRプロトンなど）も支配します。

The energetics of hemoglobin cooperativity has been analyzed through the use of stable, partially-ligated intermediates. These studies revealed that the two dimeric halves of the tetramer are autonomous, leading to a Symmetry Rule that governs the relationship between ligand-binding and the T-->R quaternary switch: the R structure is favored over T only when ligands are bound to both dimers within the tetramer. A major feature of the Symmetry Rule mechanism is the generation of cooperative free energy by tertiary conformational constraints, which are formed within one dimeric half of the T-tetramer and released during the quaternary structure change to R. These rules of tertiary and quaternary molecular switching also govern the roles of the heterotropic allosteric effectors (e.g. Bohr protons).