Lactobacillus brevis IFO 3345 の新規酵素、マルトース 1-エピメラーゼ

マルトースのアルファおよびベータ アノマーの相互変換を触媒する新規酵素、マルトース 1-エピメラーゼ (MER) がラクトバチルス ブレビス IFO 3345 の無細胞抽出物で見つかり、MER は粗抽出物から均一になるまで精製されました。酵素の M(r) は、HPLC ゲル濾過および SDS-PAGE によってそれぞれ 43,000 および 45,000 と推定されました。pH 6.5 ～ 7.0 で最適な活性を示しました。この新規酵素は、α-ラクトースやβ-セロビオースなどの二糖類よりも効率的にβ-マルトースの変換を触媒したが、β-およびα-D-グルコースの相対速度はβ-マルトースの約4分の1であった。

A novel enzyme, maltose 1-epimerase (MER), that catalyzes the interconversion of alpha and beta anomers of maltose was found in a cell-free extract of Lactobacillus brevis IFO 3345, and MER was purified to homogeneity from the crude extract. The M(r) of the enzyme was estimated to be 43,000 and 45,000 by HPLC gel filtration and SDS-PAGE, respectively. It showed optimum activity at pH 6.5-7.0. This novel enzyme catalyzed the conversion of beta-maltose more effectively than disaccharides such as alpha-lactose and beta-cellobiose, whereas the relative velocities for beta- and alpha-D-glucose were about one forth of that for beta-maltose.