皮膚筋炎のMI-2自己抗原の分析

目的：皮膚筋炎患者の15〜20％の自己抗体の標的であるMI-2自己抗原の生化学構造と抗原成分を決定する。 方法：35S標識HeLa細胞抽出物からの免疫沈降、免疫ブロッティング、および免疫親和性クロマトグラフィーによるウシ胸腺からの精製。 結果：免疫拡散によって実証された抗MI-2自己抗体を有する46血清はすべて、免疫沈降により、約240 kDの主要なタンパク質を沈殿させました。200、150、72、65、63、50、および34 kDの追加タンパク質は、抗原の一部であると思われました。抗原活性を伴う精製されたウシMI-2の画分は、免疫沈降したHELA MI-2に匹敵する高分子量帯域を示しました。47の抗M-MI-2陽性血清の24は、抗MI-2免疫沈降物に対する免疫ブロットにより240 kDタンパク質と反応した。 結論：MI-2抗原は複数のタンパク質で構成されており、そのうち240 kDタンパク質が主要な反応成分であると思われます。

OBJECTIVE: To determine the biochemical structure and antigenic components of Mi-2 autoantigen, the target of autoantibodies in 15-20% of dermatomyositis patients. METHODS: Immunoprecipitation from 35S-labeled HeLa cell extract, immunoblotting, and purification from bovine thymus by immunoaffinity chromatography. RESULTS: All 46 sera that had anti-Mi-2 autoantibodies demonstrated by immunodiffusion immunoprecipitated a major protein of approximately 240 kd. Additional proteins of 200, 150, 72, 65, 63, 50, and 34 kd appeared to be part of the antigen. Fractions of purified bovine Mi-2 with antigenic activity showed high molecular weight bands comparable with immunoprecipitated HeLa Mi-2. Twenty-four of 47 anti-Mi-2 positive sera reacted with the 240-kd protein by immunoblot against anti-Mi-2 immunoprecipitates. CONCLUSION: Mi-2 antigen consists of multiple proteins, of which the 240-kd protein appears to be the major reactive component.