モノクローナル抗体ED1によって認識されたラットマクロファージリソソーム膜抗原ED1

モノクローナル抗体（MAB）ED1は、ラットマクロファージのマーカーとして広く使用されています。マクロファージの大部分が認識されており、mab ED1によって染色された他の細胞型であるため、組織および分離細胞における認識された抗原の分布がこの使用をマクロファージマーカーとして強くサポートしています。本研究では、抗原の局在の詳細な説明と生化学的および機能的特性を決定することにより、認識された抗原をさらに特徴付けました。抗原は、ファゴリソソームのような細胞質顆粒の膜や細胞表面で発現していることを示します。単一の細胞におけるED1発現の量は、それぞれの細胞型の貪食活性と相関する可能性がありますが、MAB ED1はラテックス食作用または細菌の殺害をブロックすることはできません。MAB ED1は、抗原源として使用される細胞型に応じて、90,000〜110,000 MWの重度のグリコシル化タンパク質を認識しているようです。同様の分子量を持つ他の既知のリソソーム糖タンパク質との関係について説明します。

The monoclonal antibody (mAb) ED1 is being used widely as a marker for rat macrophages. The distribution of the recognized antigen in tissues and isolated cells strongly supports this use as a macrophage marker, since the majority of macrophages are recognized and only seldomly are other cell types stained by mAb ED1. In the present study we further characterized the recognized antigen by a detailed description of the localization of the antigen and by determining biochemical and functional properties. We show that the antigen is expressed on the membranes of cytoplasmic granules, like phagolysosomes, as well as on the cell surface. The amount of ED1 expression in a single cell can be correlated to phagocytic activity of the respective cell type, but the mAb ED1 is not able to block latex phagocytosis or bacterial killing. The mAb ED1 appears to recognize a heavily glycosylated protein of 90,000-110,000 MW, depending on the cell type used as antigen source. A possible relation with other known lysosomal glycoproteins with a similar molecular weight is discussed.