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リンパ芽球細胞株721.45および削除変異誘導体721.174から精製されたヒト多触媒プロテアーゼ（MCP）のいくつかのペプチダーゼ活性を調べました。野生型リンパ芽球MCPは、変異酵素の数倍の速度であるMHCにエンコードされたサブユニットがこの活動を提供する可能性があることを示唆して、特定のペプチド、グルタリル-Gly-Gly-PHE-4-Methylcoumaryl-7-アミド（-MCA）を加水分解しました。最近の報告[Driscoll、J.、Brown、M。G.、Finley、D。＆Monaco、J。（1993）Nature（London）365、262-264]とは反対に、リンパ芽細胞MCPSに関連する重要なアミノペプチダーゼは検出されませんでした。また、私たちの結果は、Gaczynska et alの結果とも著しく異なります。[Gaczynska、M.、Rock、K。L.＆Goldberg、A L.（1993）Nature（London）365、264-267]。IFN-Gammaは、精製MCPのペプチダーゼ活性に有意な違いをもたらさないことがわかりました。さらに、ガシンスカらによって報告されたものとは、コキシニル-Leu-leu-val-tyr-mca加水分解に対するVmaxとkmの測定値がそれぞれ600倍と15倍異なります。バランスをとって、ここで提示された調査結果は、IFN-Gammaが精製されたMCPのペプチダーゼ活性に大きな変化を誘発するという考えを支持していません。
リンパ芽球細胞株721.45および削除変異誘導体721.174から精製されたヒト多触媒プロテアーゼ（MCP）のいくつかのペプチダーゼ活性を調べました。野生型リンパ芽球MCPは、変異酵素の数倍の速度であるMHCにエンコードされたサブユニットがこの活動を提供する可能性があることを示唆して、特定のペプチド、グルタリル-Gly-Gly-PHE-4-Methylcoumaryl-7-アミド（-MCA）を加水分解しました。最近の報告[Driscoll、J.、Brown、M。G.、Finley、D。＆Monaco、J。（1993）Nature（London）365、262-264]とは反対に、リンパ芽細胞MCPSに関連する重要なアミノペプチダーゼは検出されませんでした。また、私たちの結果は、Gaczynska et alの結果とも著しく異なります。[Gaczynska、M.、Rock、K。L.＆Goldberg、A L.（1993）Nature（London）365、264-267]。IFN-Gammaは、精製MCPのペプチダーゼ活性に有意な違いをもたらさないことがわかりました。さらに、ガシンスカらによって報告されたものとは、コキシニル-Leu-leu-val-tyr-mca加水分解に対するVmaxとkmの測定値がそれぞれ600倍と15倍異なります。バランスをとって、ここで提示された調査結果は、IFN-Gammaが精製されたMCPのペプチダーゼ活性に大きな変化を誘発するという考えを支持していません。
We have examined several peptidase activities of human multicatalytic protease (MCP) purified from the lymphoblastoid cell line 721.45 and a deletion mutant derivative, 721.174, lacking MCP subunits encoded in the major histocompatibility complex (MHC) class II region. Wild-type lymphoblast MCP hydrolyzed a specific peptide, glutaryl-Gly-Gly-Phe-4-methylcoumaryl-7-amide (-MCA), several times faster than the mutant enzyme did, suggesting that MHC-encoded subunits may provide this activity. Contrary to a recent report [Driscoll, J., Brown, M. G., Finley, D. & Monaco, J J. (1993) Nature (London) 365, 262-264], we did not detect significant aminopeptidase associated with lymphoblast MCPs. Our results also differ markedly from those of Gaczynska et al. [Gaczynska, M., Rock, K. L. & Goldberg, A L. (1993) Nature (London) 365, 264-267], who reported that gamma interferon (IFN-gamma) alters the peptidase activities of lymphoblast MCPs. We found that IFN-gamma did not produce significant differences in the peptidase activities of purified MCPs. Moreover, our measurements of Vmax and Km for succinyl-Leu-Leu-Val-Tyr-MCA hydrolysis differ 600-fold and 15-fold, respectively, from those reported by Gaczynska et al. On balance, the findings presented here do not support the idea that IFN-gamma induces major changes in the peptidase activity of purified MCPs.
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