ヘラ細胞によるグルタミン酸およびアスパラギン酸摂取の新しい規制

HELA S3細胞によるL-グルタミン酸およびL-アスパラギン酸の輸入の経路は、飢starによって細胞が内部アミノ酸を枯渇させた後に調査しました。飢えた細胞では、2つの新しい輸送規制が観察されました。アスパラギン酸塩は、2つのルート、1つは不飽和、1つは飽和システムX-Agの見かけの類似体である2つのルートで侵入しました。生理食塩水での1時間の飢ationは、飽和アスパラテートの輸入の効率を高め、VMAXを増加させ、KMを減少させました。非染色細胞によるグルタミン酸摂取は、システムX-Agを介して発生するように見えました。ナトリウム非依存性、シスチンおよびキックレート阻害可能なシステムX-Cの類似体を介して。1つ以上の非飽和経路を介して。生理食塩水への飢starは、新しい低親和性の飽和グルタミン酸取り込みシステムが登場しました。この新しいシステムはナトリウム依存性でしたが、アスパラギン酸によって阻害されませんでした。

Pathways of L-glutamate and L-aspartate import by HeLa S3 cells were investigated before and after the cells were depleted of internal amino acids by starvation. Two new regulations of transport were observed in starved cells. Aspartate entered nonstarved cells by two routes, one non-saturable and one, an apparent analog of saturable system X-AG, that was sodium-dependent and competitively inhibited by glutamate. Starvation for one hour in saline increased the efficiency of saturable aspartate import, increasing Vmax and decreasing Km, an effect not previously reported for system X-AG. Glutamate uptake by nonstarved cells appeared to occur through system X-AG; through an analog of system X-C, which was sodium-independent, cystine- and quisqualate-inhibitable; as well as through one or more nonsaturable pathways. Starvation in saline for one hour resulted in the appearance of a new low-affinity saturable glutamate uptake system. This new system was sodium-dependent but not inhibited by aspartate.