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最近の研究により、一般的な転写因子TFIIHは、転写非依存性切除反応には他のいくつかのタンパク質とともに必要である一般的な切除修復因子でもあることが明らかになりました。一般的な転写因子として、TFIIHは、TFIIEと呼ばれる別の一般的な転写因子によってRNAポリメラーゼII-promoter複合体に補充されます。TfiieがTfiihを切除修復複合施設に採用することにも関与しているかどうかを知ることに興味がありました。TFIIEの枯渇した細胞のない抽出物は、通常の速度で切除修復を行い、TFIIEがTFIIHを損傷サイトに募集しておらず、一般的な切除修復には役割がないと結論付けることがわかりました。対照的に、人間の損傷認識タンパク質XPAは、TFIIHに特異的に結合し、明らかに損傷サイトに募集しています。XPAのカルボキシル末端半分は、TFIIHとの特定の相互作用の原因です。XPAのC261S/C264S変異体はERCC1-XPF複合体を正常に結合しましたが、TFIIHに結合することができず、XP-A変異細胞のない抽出物を補完することができませんでした。興味深いことに、XPAはまた、TFIIEのP34サブユニットに特に、P56サブユニットのTFIIEと競合します。この後者の相互作用は、一般的な切除修復において明らかな役割はありませんが、転写共役修復反応に関連する可能性があります。
最近の研究により、一般的な転写因子TFIIHは、転写非依存性切除反応には他のいくつかのタンパク質とともに必要である一般的な切除修復因子でもあることが明らかになりました。一般的な転写因子として、TFIIHは、TFIIEと呼ばれる別の一般的な転写因子によってRNAポリメラーゼII-promoter複合体に補充されます。TfiieがTfiihを切除修復複合施設に採用することにも関与しているかどうかを知ることに興味がありました。TFIIEの枯渇した細胞のない抽出物は、通常の速度で切除修復を行い、TFIIEがTFIIHを損傷サイトに募集しておらず、一般的な切除修復には役割がないと結論付けることがわかりました。対照的に、人間の損傷認識タンパク質XPAは、TFIIHに特異的に結合し、明らかに損傷サイトに募集しています。XPAのカルボキシル末端半分は、TFIIHとの特定の相互作用の原因です。XPAのC261S/C264S変異体はERCC1-XPF複合体を正常に結合しましたが、TFIIHに結合することができず、XP-A変異細胞のない抽出物を補完することができませんでした。興味深いことに、XPAはまた、TFIIEのP34サブユニットに特に、P56サブユニットのTFIIEと競合します。この後者の相互作用は、一般的な切除修復において明らかな役割はありませんが、転写共役修復反応に関連する可能性があります。
Recent studies have revealed that the general transcription factor TFIIH is also a general excision repair factor which, along with several other proteins, is required for transcription-independent excision reaction. As a general transcription factor, TFIIH is recruited to RNA polymerase II-promoter complex by another general transcription factor called TFIIE. We were interested in knowing whether TFIIE is also involved in recruiting TFIIH to the excision repair complex. We found that cell-free extract depleted of TFIIE carried out excision repair at a normal rate, leading us to conclude that TFIIE is not involved in recruiting TFIIH to the damage site and has no role in general excision repair. In contrast, the human damage recognition protein XPA specifically binds to TFIIH and apparently recruits it to the damage site. The carboxyl-terminal half of XPA is responsible for specific interaction with TFIIH. The C261S/C264S mutant of XPA bound the ERCC1-XPF complex normally, but failed to bind TFIIH and failed to complement an XP-A mutant cell-free extract indicating that the XPA-TFIIH interaction is essential to effecting the excision reaction. Interestingly, XPA also binds to the p34 subunit of TFIIE specifically and in competition with the p56 subunit of TFIIE. This latter interaction has no apparent role in general excision repair but may be relevant in the transcription-coupled repair reaction.
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