IgGによる補体活性化の構造的要件：ヒンジにヒンジがありますか？

抗体分子の柔軟性は、主にヒンジ領域の構造に由来します。一般に、IgGヒンジの柔軟性が補体の活性化が発生するために必要であることが認められています。しかし、最近の研究はこの前提に異議を唱えています。ここで説明されているように、オレ・ヘンリック・ブレッケ、テリエ・マイケルセン、インガー・サンドリーは、補体活性化のためのヒンジ領域の唯一の要件は、ヘビーチェーン間ジスルフィド結合の存在であると思われます。さらに、エフェクター機能に関するIgGサブクラス間の違いの構造的基盤は、免疫グロブリン分子のCH2ドメイン内に配置されているようです。

The flexibility of antibody molecules principally derives from the structure of the hinge region. It has generally been accepted that the flexibility of the IgG hinge is necessary for complement activation to occur; however, recent studies dispute this premise. As described here by Ole Henrik Brekke, Terje Michaelsen and Inger Sandlie, it now appears that the only requirement of the hinge region for complement activation is the presence of inter-heavy-chain disulfide bond(s). Furthermore, the structural basis for the differences between IgG subclasses with respect to effector functions appear to be located within the CH2 domain of the immunoglobulin molecule.