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最近の証拠は、TATA結合タンパク質（TBP）が3つの真核生物RNAポリメラーゼ（I、II、およびIII）すべての転写の中心であることを示しています。興味深いことに、TBPの大部分はin vivoで遊離タンパク質ではないようです。代わりに、マルチサブユニット複合体の他の要因（TAF）に関連付けられています。過去1年間、これらの複合体のサブユニット組成と生化学的機能についての理解に大きな進歩をもたらしました。さらに、TBPコアドメインとTBP-TATAボックスDNA複合体の結晶構造は、この小さなタンパク質が多くの異なるパートナーとどのように相互作用するかについての新しい洞察を提供します。
最近の証拠は、TATA結合タンパク質（TBP）が3つの真核生物RNAポリメラーゼ（I、II、およびIII）すべての転写の中心であることを示しています。興味深いことに、TBPの大部分はin vivoで遊離タンパク質ではないようです。代わりに、マルチサブユニット複合体の他の要因（TAF）に関連付けられています。過去1年間、これらの複合体のサブユニット組成と生化学的機能についての理解に大きな進歩をもたらしました。さらに、TBPコアドメインとTBP-TATAボックスDNA複合体の結晶構造は、この小さなタンパク質が多くの異なるパートナーとどのように相互作用するかについての新しい洞察を提供します。
Recent evidence indicates that the TATA-binding protein (TBP) is central to transcription by all three eukaryotic RNA polymerases (I, II, and III). Interestingly, the majority of the TBP does not appear to be free protein in vivo. Instead, it is found associated with other factors (TAFs) in multisubunit complexes. The past year has brought significant advances in our understanding of the subunit compositions and biochemical functions of these complexes. In addition, the crystal structures of the TBP core domain and the TBP-TATA box DNA complex provide new insights into how this small protein might interact with many different partners.
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