RABタンパク質は、GDP-dissociation阻害剤タンパク質（GDI）の2つのアイソフォームを持つin vivo複合体で形成されます。

RABファミリーのGTPaseは、真核細胞における小胞輸送の調節に重要な役割を果たします。GDP/GTPサイクルとその細胞内局在を調節するいくつかのアクセサリータンパク質は、過去数年以内に特定されています。最もよく知られているのは、元々神経内分泌細胞で特異的に発現するRABタンパク質であるRAB3AからのGDP解離の阻害剤として元々同定されたRAB3A GDP解離阻害剤タンパク質（GDI）です。最近の研究では、サイトゾルと膜とRAB3A GDIの間のサイクリング中のいくつかのRABタンパク質のシャペロンとしてのRab3a GDIの役割が、RAB機能の一般的な調節因子としてこれまで考慮されています。ただし、GDIベータとGDI-2と呼ばれるこのタンパク質の潜在的なアイソフォームをコードするcDNAは最近分離されています。この研究では、モノQクロマトグラフィーを使用して、さまざまな細胞タイプおよび組織におけるサイトゾルRABタンパク質複合体を特徴づけました。ラットの脳およびインスリン分泌RINM5F細胞では、RABタンパク質の大部分がRAB3A GDIと複合していることを示しています。対照的に、中国のハムスター卵巣細胞では、それらは主にGDIベータと特定したタンパク質に複合化されています。ラットの肝臓サイトゾルでは、RABタンパク質は両方のアイソフォームと複合体を形成します。また、いずれかのアイソフォームと複合したRABタンパク質の割合が、サイトゾルにおけるRab3A GDIおよびGDIベータの相対存在量に依存することを示しています。これらの発見は、GDIアイソフォームが冗長であるか、RAB機能の微細な制御に関与している可能性があることを示唆しています。

GTPases of the Rab family play a key role in the regulation of vesicular transport in eukaryotic cells. Several accessory proteins that regulate their GDP/GTP cycle as well as their subcellular localization have been identified within the past few years. The best known is Rab3A GDP dissociation inhibitor protein (GDI), originally identified as an inhibitor of GDP dissociation from Rab3A, a Rab protein specifically expressed in neuronal and neuroendocrine cells. Recent studies have pointed out a role of Rab3A GDI as a chaperone of several Rab proteins during their cycling between cytosol and membranes and Rab3A GDI has been considered so far as a general regulator of Rab function. However, cDNAs encoding potential isoforms of this protein, called GDI beta and GDI-2, have been recently isolated. In this study, we have characterized cytosolic Rab protein complexes in various cell types and tissues using Mono Q chromatography. We show that in rat brain and in insulin-secreting RINm5F cells, the majority of Rab proteins are complexed with Rab3A GDI. In contrast, in Chinese hamster ovary cells, they are mainly complexed to a protein that we have identified as GDI beta. In rat liver cytosol, Rab proteins form complexes with both isoforms. We also show that the proportion of Rab proteins complexed with either isoform depends on the relative abundance of Rab3A GDI and GDI beta in the cytosol. These findings suggest that GDI isoforms are either redundant or could be involved in the fine control of Rab function.