チューブリンのポリグリシル化：軸索微小管の翻訳後修飾

パラメシウムの軸索チューブリンのカルボキシル末端領域で翻訳後修飾が検出されました。チューブリンカルボキシル末端ペプチドを分離し、Edman分解シーケンス、質量分析、およびアミノ酸分析により分析しました。アルファおよびベータチューブリンサブユニットの両方に由来するすべてのペプチドは、グルタミル残基のガンマカルボキシル基に共有結合した最大34のグリシル単位を含むポリグリシル化によって修飾されました。最も安定した微小管系の1つに存在するこの修飾は、微小管の安定性または軸索関数、またはその両方に影響を与える可能性があります。

A posttranslational modification was detected in the carboxyl-terminal region of axonemal tubulin from Paramecium. Tubulin carboxyl-terminal peptides were isolated and analyzed by Edman degradation sequencing, mass spectrometry, and amino acid analysis. All of the peptides, derived from both alpha and beta tubulin subunits, were modified by polyglycylation, containing up to 34 glycyl units covalently bound to the gamma carboxyl group of glutamyl residues. This modification, present in one of the most stable microtubular systems, may influence microtubule stability or axoneme function, or both.