友人マウス白血病ウイルスSUタンパク質受容体結合ドメインの活性におけるN結合グリコシル化の役割

友人マウス白血病ウイルスエンベロープ糖タンパク質（SU）の243個のN末端残基は、生態系ウイルス受容体への結合の決定因子を含む構造的および機能的に自律的なドメインに折りたたみます。ウイルスSUのこのN末端部分に存在する2つのN結合グリコシル化部位は、その生合成と感染性ビリオンへの取り込みを乱すことなく、部位指向の突然変異誘発により除去されました。N末端ドメインのみを含む変異タンパク質の切り捨てられたバージョンは、輸送が不十分ですが、受容体と相互作用することができました。干渉アッセイは、変異したタンパク質とウイルス受容体との相互作用が弱かったことを示した。エンベロープN末端ドメイン内のN結合オリゴ糖鎖の除去は、受容体の相互作用を妨げないが、認識と結合を変える可能性のある微妙な立体構造の変化をもたらすと結論付けています。

The 243 N-terminal residues of Friend Murine Leukemia Virus envelope glycoprotein (SU) fold into a structurally and functionally autonomous domain which contains the determinants for binding to the ecotropic virus receptor. The two N-linked glycosylation sites present in this N-terminal portion of the viral SU were removed by site-directed mutagenesis without disturbing its biosynthesis and incorporation into infectious virions. A truncated version of the mutant protein which included only the N-terminal domain was poorly transported but still able to interact with the receptor. Interference assays indicated that the interaction between the mutated protein and the virus receptor was weaker. We conclude that the elimination of N-linked oligosaccharide chains in the envelope N-terminal domain do not prevent receptor interaction but results in subtle conformational changes that may alter recognition and binding.