二次元核磁気共鳴によって解明された水溶液中のエラブトキシンBの三次構造

エラブトキシンBの3次元構造、海の蛇Laticauda semifasciataの毒から精製された短鎖神経毒性ペプチドは、2次元プロトン核磁気共鳴およびシミュレートされたアニーリングベースの計算により、水溶液で測定されました。883の割り当てられた核オーバーホーザー効果（NOE）の接続性に基づいて、676の最終距離制約が導出され、38のねじれ角（PHI、CHI 1）の制約、ジスルフィドブリッジから導出された4つの距離制約、および水素結合から派生した30の距離制約とともに使用されました。。50回の計算から合計14個の収束構造が得られました。平均座標位置に関する原子根平均平方根の違い（残基18〜22を除く）は、骨格原子（N、CアルファおよびC '）の0.60 Aです。タンパク質は、3つの指のようなループが外側に出現するコア領域で構成されています。これには、残基2〜5および13から16の短い双方向の反平行ベータシート、残基23〜30、35〜41および50〜56を含む3本鎖反平行ベータシート、および4つのジスルフィドブリッジが含まれます。コア領域。1.4 Aおよび1.7でのエラブトキシンBの2つの結晶構造との比較Aは、溶液と結晶構造が非常に類似していることを示しましたが、中央ループの先端の局所領域と3番目の外側ではあまり定義されていない領域が観察されたことがわかりました。ソリューションのループ。他の短鎖α-ネウロトキシンは、エラブトキシンbと同様の構造特性を示しました。

The three-dimensional structure of erabutoxin b, a short-chain neurotoxic peptide purified from the venom of the sea snake Laticauda semifasciata, was determined in aqueous solution by two-dimensional proton nuclear magnetic resonance and simulated annealing-based calculations. On the basis of 883 assigned nuclear Overhauser effect (NOE) connectivities, 676 final distance constraints were derived and used together with 38 torsion angle (phi, chi 1) constraints, four distance constraints derived from disulfide bridges and 30 distance constraints derived from hydrogen bonds. A total of 14 converged structures were obtained from 50 runs of calculations. The atomic root-mean-square difference about the mean coordinate positions (excluding the residues 18 to 22) is 0.60 A for backbone atoms (N, C alpha and C'). The protein consists of a core region from which three finger-like loops emerge outwards. It includes a short, two-stranded antiparallel beta-sheet of residues 2 to 5 and 13 to 16, a three-stranded antiparallel beta-sheet involving residues 23 to 30, 35 to 41 and 50 to 56, and four disulfide bridges in the core region. Comparison with two crystal structures of erabutoxin b at 1.4 A and 1.7 A resolution indicated that the solution and the crystal structures were very similar, but less defined regions were observed at the localized region of the tip of the central loop and the outside of the third loop in solution. Other short-chain alpha-neurotoxins showed structural characteristics similar to those of erabutoxin b.