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Streptomyces chrysomallus FK506結合タンパク質（FKBP-12）をコードするFKBA遺伝子領域5 'のヌクレオチド配列は、312アミノ酸のタンパク質をコードするオープンリーディングフレーム（FKBB）を明らかにしました。33,000。FKBBとFKBAは、FKBBの上流のプロモーターの制御下で同時転写されているようです。FKBBによってコードされる推定タンパク質は、FKBP-12に対する43および32％配列同一性を持つ2つのFK506結合ドメインと、細菌膜リポタンパンのシグナルペプチド配列特性を持つFKBP（FKBP-33と指定されたFKBP-33）です。2つのFKBPドメインと各個々のドメインを含む遺伝子の部分は、大腸菌の融合タンパク質として発現し、精製されました。FKBP-12よりもはるかに低い特定の活性を備えたものの、それぞれの発現ドメインとFKBP-33自体は、ペプチジルプロリルシストランスイソメラーゼ活性を備えていますが、ペプチジルプロリルシストランスイソメラーゼ活性を持っています。FKBP-33は、シグナルペプチド配列の存在から予測されるように、S。chrysomallusおよび他のストレプトマイセテの細胞膜に位置しています。細胞全体の放射性パルミチン酸を用いたパルスチェース実験により、FKBP-33の有意な標識が明らかになりました。これは、おそらくそのN末端でパルミチン酸を運び、ゼーテン結合におけるN末端システインに付着した追加のジアシルグリセロール残基を運びます。FKBP-33の2つのドメインは、多数の真核生物および原核生物のFKBドメインとかなりの相同性を示しました。系統関係の計算は、タンパク質の2つのドメインがFKBBに並行しているFKBAの二重遺伝子複製によって生じる可能性が高いことを示しています。
Streptomyces chrysomallus FK506結合タンパク質（FKBP-12）をコードするFKBA遺伝子領域5 'のヌクレオチド配列は、312アミノ酸のタンパク質をコードするオープンリーディングフレーム（FKBB）を明らかにしました。33,000。FKBBとFKBAは、FKBBの上流のプロモーターの制御下で同時転写されているようです。FKBBによってコードされる推定タンパク質は、FKBP-12に対する43および32％配列同一性を持つ2つのFK506結合ドメインと、細菌膜リポタンパンのシグナルペプチド配列特性を持つFKBP（FKBP-33と指定されたFKBP-33）です。2つのFKBPドメインと各個々のドメインを含む遺伝子の部分は、大腸菌の融合タンパク質として発現し、精製されました。FKBP-12よりもはるかに低い特定の活性を備えたものの、それぞれの発現ドメインとFKBP-33自体は、ペプチジルプロリルシストランスイソメラーゼ活性を備えていますが、ペプチジルプロリルシストランスイソメラーゼ活性を持っています。FKBP-33は、シグナルペプチド配列の存在から予測されるように、S。chrysomallusおよび他のストレプトマイセテの細胞膜に位置しています。細胞全体の放射性パルミチン酸を用いたパルスチェース実験により、FKBP-33の有意な標識が明らかになりました。これは、おそらくそのN末端でパルミチン酸を運び、ゼーテン結合におけるN末端システインに付着した追加のジアシルグリセロール残基を運びます。FKBP-33の2つのドメインは、多数の真核生物および原核生物のFKBドメインとかなりの相同性を示しました。系統関係の計算は、タンパク質の2つのドメインがFKBBに並行しているFKBAの二重遺伝子複製によって生じる可能性が高いことを示しています。
The nucleotide sequence of the region 5' to the fkbA gene, encoding the Streptomyces chrysomallus FK506 binding protein (FKBP-12), revealed an open reading frame (fkbB) encoding a protein of 312 amino acids, with an M(r) of approximately 33,000. FkbB and fkbA appear to be co-transcribed under the control of a promoter upstream of fkbB. The presumptive protein encoded by fkbB would be an FKBP (designated FKBP-33) consisting of two FK506 binding domains with 43 and 32% sequence identity to FKBP-12 and a signal peptide sequence characteristic of bacterial membrane lipoproteins. The portion of the gene comprising the two FKBP domains, as well as each individual domain, were expressed as fusion proteins in Escherichia coli and purified. Each expressed domain, as well as FKBP-33 itself, possesses peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity, though with much lower specific activities than FKBP-12. FKBP-33 is located in the cell membrane of S.chrysomallus and of other streptomycetes, as predicted from the presence of the signal peptide sequence. Pulse-chase experiments with radioactive palmitate in whole cells revealed significant labelling of FKBP-33, which probably carries palmitate at its N-terminus and an additional diacylglycerol residue attached to the N-terminal cysteine in thioether linkage. The two domains of FKBP-33 showed considerable homology with numerous eukaryotic and prokaryotic FKB domains. Calculations of phylogenetic relationships indicate with high probability that the two domains of the protein have arisen by a double gene duplication of fkbA lying in tandem to fkbB.
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