ヒト17ベータヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼタイプ2の発現クローニングと特性評価、20α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ活性を持つミクロソーム酵素

17ベータヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ（17ベータ-HSD）は、さまざまな組織における生物学的に活性なステロイドホルモンの細胞内レベルの調節に不可欠な酵素です。ここでは、ヒト17ベータ-HSDタイプ2をコードするcDNAの分離、構造、および特性評価を報告します。1.4-キロ溶融cDNAが同定され、DNA配列分析は17ベータ-HSDタイプ2が387アミノのタンパク質であることを示しました。42,782の予測分子量の酸。タンパク質には、アミノ末端IIシグナルアンカーモチーフとカルボキシル末端小胞体保持モチーフが含まれており、17ベータ-HSDタイプ2が小胞体の膜と関連していることを示唆しています。17ベータ-HSDタイプ2は、テストステロンとアンドロステンジオン、ならびにエストラジオールとエストロンの相互変換を触媒することができました。酵素はまた、20個のα-ジヒドロプロゲステロンに向けて20個のアルファHSD活性を示しました。胎盤の17ベータ-HSDタイプ2 mRNAの量が高いことがわかりました。このデータは、17のベータ-HSDタイプ2 cDNAが、いくつかの研究所で記述されたヒト胎盤のミクロソーム17ベータ-HSDをコードすることを示唆しています。

17 beta-Hydroxysteroid dehydrogenase (17 beta-HSD) is an enzyme crucial to the regulation of intracellular levels of biologically active steroid hormones in a variety of tissues. Here, we report the isolation, structure, and characterization of a cDNA encoding the human 17 beta-HSD type 2. A 1.4-kilobase cDNA was identified, and DNA sequence analysis indicated that 17 beta-HSD type 2 was a protein of 387 amino acids with a predicted molecular weight of 42,782. The protein contained an amino-terminal type II signal-anchor motif and a carboxyl-terminal endoplasmic reticulum retention motif, which suggested that 17 beta-HSD type 2 was associated with the membranes of the endoplasmic reticulum. 17 beta-HSD type 2 was capable of catalyzing the interconversion of testosterone and androstenedione as well as estradiol and estrone. The enzyme also demonstrated 20 alpha-HSD activity toward 20 alpha-dihydroprogesterone. The amount of 17 beta-HSD type 2 mRNA in placenta was found to be high. The data suggest that the 17 beta-HSD type 2 cDNA encodes the microsomal 17 beta-HSD of human placenta, described by several laboratories.