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保護された線形ペンタペプチドの20の一般的なアミノ酸残基のすべてのプロトン化炭素の13C化学シフトは、低pHの水で、10、20、および20、および20、および水溶液で得られています。30％アセトニトリルまたはトリフルオロエタノール。ジオキサンは内部参照として使用され、その炭素化学シフト値は、水中の外部TMSと比較して66.6 ppmであることがわかりました。有機共溶媒混合物の13C化学シフトのさまざまな参照方法の比較により、外部標準（TMSまたはTSPキャピラリー）が最も適切であることが示されました。本研究では、13C化学シフトスケールの0 ppmを定義するために外部TSPを選択しました。ジオキサン炭素共鳴の参照の違いを考慮すると、水溶液中のアミノ酸の炭素化学シフト値は、以前に報告されたものと類似しています（Richarz andWüthrich（1978）Biopolymers、17、2133-2141; Howarth and Lilleyy（1979）Prog。NMRスペクトル、12、1-40）。研究された五角形は、ランダムコイルの立体構造であると想定され、測定された13C化学シフトは、炭素化学シフトを2つのよく特徴のペプチド、ボンボシン、およびNLE27の1-29アミノ酸フラグメントの二次構造と相関させるための基準値として使用されました。ヒト成長ホルモン放出因子。どちらの場合も、cアルファ化学シフトは、ランダムコイル値からの特徴的な正の偏差を示しました。これは、アルファヘリックスの存在を示しています。
保護された線形ペンタペプチドの20の一般的なアミノ酸残基のすべてのプロトン化炭素の13C化学シフトは、低pHの水で、10、20、および20、および20、および水溶液で得られています。30％アセトニトリルまたはトリフルオロエタノール。ジオキサンは内部参照として使用され、その炭素化学シフト値は、水中の外部TMSと比較して66.6 ppmであることがわかりました。有機共溶媒混合物の13C化学シフトのさまざまな参照方法の比較により、外部標準（TMSまたはTSPキャピラリー）が最も適切であることが示されました。本研究では、13C化学シフトスケールの0 ppmを定義するために外部TSPを選択しました。ジオキサン炭素共鳴の参照の違いを考慮すると、水溶液中のアミノ酸の炭素化学シフト値は、以前に報告されたものと類似しています（Richarz andWüthrich（1978）Biopolymers、17、2133-2141; Howarth and Lilleyy（1979）Prog。NMRスペクトル、12、1-40）。研究された五角形は、ランダムコイルの立体構造であると想定され、測定された13C化学シフトは、炭素化学シフトを2つのよく特徴のペプチド、ボンボシン、およびNLE27の1-29アミノ酸フラグメントの二次構造と相関させるための基準値として使用されました。ヒト成長ホルモン放出因子。どちらの場合も、cアルファ化学シフトは、ランダムコイル値からの特徴的な正の偏差を示しました。これは、アルファヘリックスの存在を示しています。
The 13C chemical shifts for all of the protonated carbons of the 20 common amino acid residues in the protected linear pentapeptide Gly-Gly-X-Gly-Gly have been obtained in water at low pH as well as in aqueous solution containing 10, 20 and 30% acetonitrile or trifluoroethanol. Dioxane was used as an internal reference and its carbon chemical shift value was found to be 66.6 ppm relative to external TMS in water. Comparison of the different referencing methods for 13C chemical shifts in organic cosolvent mixtures showed that an external standard (either TMS or TSP capillary) was the most appropriate. In the present study, external TSP was chosen to define the 0 ppm of the 13C chemical shift scale. When the difference in referencing the dioxane carbon resonance is taken into account, the carbon chemical shift values of the amino acids in aqueous solution are similar to those previously reported (Richarz and Wüthrich (1978) Biopolymers, 17, 2133-2141; Howarth and Lilley (1979) Prog. NMR Spectrose., 12, 1-40). The pentapeptides studied were assumed to be in a random coil conformation and the measured 13C chemical shifts were used as reference values to correlate carbon chemical shifts with the secondary structure of two well-characterized peptides, bombesin and the 1-29 amino acid fragment of Nle27 human growth hormone-releasing factor. In both cases, the C alpha chemical shifts exhibited a characteristic positive deviation from the random coil values, which indicates the presence of alpha-helices.
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