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3-フェニルプロピオン酸（PPA）の肝ベータ酸化は、中間体とこの経路の細胞内位置を特徴付ける目的で、細胞内画分と精製酵素を使用することにより研究されました。結合ラット肝臓ミトコンドリアによる呼吸測定は、PPAがミトコンドリアのベータ酸化によって効率的に代謝されることを示しています。対照的に、この化合物のペルオキシソームベータ酸化は、3-フェニルプロピオニルCoAに対するペルオキシソームアシルCoAオキシダーゼの低い活性によって証明されるように、せいぜい非常に遅いプロセスです。ミトコンドリアでは、3-フェニルプロピオニル-CoAはシナモイルCoAに効果的に脱水素化されます。シナモイルCoAは、シナモイルCoAの3-ヒドロキシ-3-フニルプロピオニルCoAへの水分補給の不利な平衡のために、ベンゾイルカチルCoAにゆっくりと変換されます。ベンゾイル酢酸-CoAは、3-ケトアシル-CoAチオラーゼの基質です。3-ヒドロキシ-3-フェニルプロピオニル-CoAのシナモイル-CoAへの脱水は、エノイル-CoAハイドロターゼの敏感で立体特異的アッセイの基礎となります。この反応の進行は、ほぼ完了に進み、308 nmで分光光度計で測定できます。可溶性ミトコンドリアおよびペルオキシソームエノイルCoAヒドラーターゼは（r、l）異性体にのみ作用しますが、ペルオキシソームD-3-ヒドロキシアシル-CoAデヒドラターゼは（s、d）異性体に特異的です。両方の基質は、市販のエナンチオマー酸から簡単に調製できます。Knoppの古典的研究の重要な化合物であるPPAは、彼がベータ酸化の原理を策定するように導いたものであると結論付けられています。
3-フェニルプロピオン酸（PPA）の肝ベータ酸化は、中間体とこの経路の細胞内位置を特徴付ける目的で、細胞内画分と精製酵素を使用することにより研究されました。結合ラット肝臓ミトコンドリアによる呼吸測定は、PPAがミトコンドリアのベータ酸化によって効率的に代謝されることを示しています。対照的に、この化合物のペルオキシソームベータ酸化は、3-フェニルプロピオニルCoAに対するペルオキシソームアシルCoAオキシダーゼの低い活性によって証明されるように、せいぜい非常に遅いプロセスです。ミトコンドリアでは、3-フェニルプロピオニル-CoAはシナモイルCoAに効果的に脱水素化されます。シナモイルCoAは、シナモイルCoAの3-ヒドロキシ-3-フニルプロピオニルCoAへの水分補給の不利な平衡のために、ベンゾイルカチルCoAにゆっくりと変換されます。ベンゾイル酢酸-CoAは、3-ケトアシル-CoAチオラーゼの基質です。3-ヒドロキシ-3-フェニルプロピオニル-CoAのシナモイル-CoAへの脱水は、エノイル-CoAハイドロターゼの敏感で立体特異的アッセイの基礎となります。この反応の進行は、ほぼ完了に進み、308 nmで分光光度計で測定できます。可溶性ミトコンドリアおよびペルオキシソームエノイルCoAヒドラーターゼは（r、l）異性体にのみ作用しますが、ペルオキシソームD-3-ヒドロキシアシル-CoAデヒドラターゼは（s、d）異性体に特異的です。両方の基質は、市販のエナンチオマー酸から簡単に調製できます。Knoppの古典的研究の重要な化合物であるPPAは、彼がベータ酸化の原理を策定するように導いたものであると結論付けられています。
The hepatic beta-oxidation of 3-phenylpropionic acid (PPA) was studied by the use of subcellular fractions and purified enzymes with the aim of characterizing intermediates and the subcellular location of this pathway. Respiration measurements with coupled rat liver mitochondria indicate that PPA is efficiently metabolized by mitochondrial beta-oxidation. In contrast, the peroxisomal beta-oxidation of this compound is at best a very slow process, as evidenced by the low activity of peroxisomal acyl-CoA oxidase toward 3-phenylpropionyl-CoA. In mitochondria, 3-phenylpropionyl-CoA is effectively dehydrogenated to cinnamoyl-CoA, which is only slowly converted to benzoylacetyl-CoA due to the unfavorable equilibrium of the hydration of cinnamoyl-CoA to 3-hydroxy-3-phenylpropionyl-CoA. Benzoylacetyl-CoA is a substrate of 3-ketoacyl-CoA thiolase. The dehydration of 3-hydroxy-3-phenylpropionyl-CoA to cinnamoyl-CoA forms the basis for a sensitive and stereospecific assay of enoyl-CoA hydratases. The progress of this reaction, which proceeds to near completion, can be measured spectrophotometrically at 308 nm. Soluble mitochondrial and peroxisomal enoyl-CoA hydratases only act on the (R,L) isomer, whereas the peroxisomal D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase is specific for the (S,D) isomer. Both substrates can be easily prepared from the commercially available enantiomeric acids. It is concluded that PPA, a key compound in Knopp's classical study that led him to formulate the principle of beta-oxidation, is overwhelmingly, if not completely, degraded by mitochondrial beta-oxidation.
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