配列と構造の比較は、メチオニンアミノペプチダーゼ、プロリダーゼ、アミノペプチダーゼP、およびクレアチナーゼが共通のfoldを共有することを示唆しています

アミノ酸配列の比較は、大腸菌メチオニンアミノペプチダーゼ（EC 3.4.11.18）の構造と、Pseudomonas putida Creatinase（EC 3.5.3.3）のC末端ドメインの構造が関連していることを示唆しています。2つの酵素の3次元の折り畳みの詳細な比較は、この相同性を確認します。約260とレシドの鎖セグメントでは、構造の218 Cアルファ原子が2.5 a以内に重ね合わされます。これらの重複位置のうち41個（つまり、19％）のみが、2つのタンパク質鎖で同一のアミノ酸を特徴としています。構造におけるこの顕著な対応にもかかわらず、メチオニンアミノペプチダーゼは結合し、CO2+によって刺激されますが、クレアチナーゼは金属依存性酵素ではありません。シーケンスと構造ベースのプロファイルを使用したタンパク質データバンクの検索では、アミノペプチダーゼP（EC 3.4.11.9）、プロリダーゼ（EC 3.4.13.9）、およびアグロピンシンターゼを含む他の酵素が明らかになります。クレアメントとメチオニンアミノペプチダーゼへ。

Amino acid sequence comparison suggests that the structure of Escherichia coli methionine aminopeptidase (EC 3.4.11.18) and the C-terminal domain of Pseudomonas putida creatinase (EC 3.5.3.3) are related. A detailed comparison of the three-dimensional folds of the two enzymes confirms this homology: with an approximately 260-residue chain segment, 218 C alpha atoms of the structures superimpose within 2.5 A; only 41 of these overlapping positions (i.e., 19%) feature identical amino acids in the two protein chains. Notwithstanding this striking correspondence in structure, methionine aminopeptidase binds and is stimulated by Co2+, while creatinase is not a metal-dependent enzyme. Searches of protein data banks using sequence and structure-based profiles reveal other enzymes, including aminopeptidase P (EC 3.4.11.9), prolidase (EC 3.4.13.9), and agropine synthase, that likely share the same "pita-bread" fold common to creatinase and methionine aminopeptidase.