アクセプターステムおよびアンチコドンRNAヘアピンヘリックスヘリックスグルタミンTRNAシンテターゼと相互作用

クラスIグルタミン（GLN）TRNAシンテターゼは、グルタミンtRNAの抗コドンおよびアクセプターステムと相互作用します。RNAヘアピンヘリックスは、アクセプターステムとアンチコドンステムループ接点をプローブするように設計されています。tRNA（GLN）のアクセプター幹（GLN）に由来する7塩基対RNAマイクロヘリックスは、GLN TRNAシンテターゼによってアミノアシル化されました。グルタミンアクセプターステムマイクロヘリックスのバリエーションは、RNAヘリックスのグルタミニル化の主要なアイデンティティ要素として判別器ベースを関与させました。アンチコドンステムループを表す2番目のRNAマイクロヘリックスは、競合的に阻害されたtRNA（GLN）の変化を阻害します。ただし、アンチコドンステムループマイクロヘリックスは、アクセプターステムマイクロヘリックスのアミノアシル化を強化しませんでした。したがって、アンチコドン同一性シグナルの形質導入には、効率的なアミノアシル化をトリガーするために、tRNA鎖の共有結合連続性が必要になる場合があります。

The class I glutamine (Gln) tRNA synthetase interacts with the anticodon and acceptor stem of glutamine tRNA. RNA hairpin helices were designed to probe acceptor stem and anticodon stem-loop contacts. A seven-base pair RNA microhelix derived from the acceptor stem of tRNA(Gln) was aminoacylated by Gln tRNA synthetase. Variants of the glutamine acceptor stem microhelix implicated the discriminator base as a major identity element for glutaminylation of the RNA helix. A second RNA microhelix representing the anticodon stem-loop competitively inhibited tRNA(Gln) changing. However, the anticodon stem-loop microhelix did not enhance aminoacylation of the acceptor stem microhelix. Thus, transduction of the anticodon identity signal may require covalent continuity of the tRNA chain to trigger efficient aminoacylation.