カベオリンは、頂端GPI結合タンパク質と相互作用するヘテロオリゴマータンパク質複合体を形成します：カベオラの生合成への影響

グリコシル - ホスファチジルイノシトール（GPI）結合タンパク質は、カベオラまたはプラズマレマルベシクルと呼ばれる膜微生物浸潤でコレステロール依存性クラスタリングを受ける上皮細胞の頂端表面に輸送されます。ただし、このカベラークラスタリングメカニズムの原因となる並べ替え機械は不明のままです。トランスフェクトされたMDCK細胞をモデルシステムとして使用して、PHおよびコレステロール依存性のファッションで頂端組換えGPIに相互作用する細胞表面分子（80、50、40、22-24、および14 kD）の複合体を特定しました。リンクされたタンパク質。このヘテロオリゴマータンパク質複合体の主要な成分は、II型膜貫通タンパク質であるカベオリンです。このヘテロオリゴマーカベオリン複合体は、カベオリン合成後すぐに検出可能であるため、我々の結果は、カベオラが細胞表面への輸送中に細胞内に組み立てる可能性があることを示唆しています。そのため、我々の研究は、カベオラの細胞内生合成と、その後の上皮および他の細胞型におけるGPI結合タンパク質との相互作用の両方を理解することに影響を及ぼします。

Glycosyl-phosphatidylinositol (GPI)-linked proteins are transported to the apical surface of epithelial cells where they undergo cholesterol-dependent clustering in membrane micro-invaginations, termed caveolae or plasmalemmal vesicles. However, the sorting machinery responsible for this caveolar-clustering mechanism remains unknown. Using transfected MDCK cells as a model system, we have identified a complex of cell surface molecules (80, 50, 40, 22-24, and 14 kD) that interact in a pH- and cholesterol-dependent fashion with an apical recombinant GPI-linked protein. A major component of this hetero-oligomeric protein complex is caveolin, a type II transmembrane protein. As this hetero-oligomeric caveolin complex is detectable almost immediately after caveolin synthesis, our results suggest that caveolae may assemble intracellularly during transport to the cell surface. As such, our studies have implications for understanding both the intracellular biogenesis of caveolae and their subsequent interactions with GPI-linked proteins in epithelia and other cell types.