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細胞外マトリックス関連タンパク質、SPARC(オステオネクチン[分泌タンパク質酸性およびシステインが豊富))は、細胞の接着を調節し、細胞形態の変化を誘発します。哺乳類におけるSPARC発現は発達的に調節されており、細胞外マトリックスアセンブリおよび骨髄内胚葉や骨などのリモデリングの部位で最も高くなっています。SPARCのCaenorhabditis elegansホモログをコードするcDNAとゲノムDNAクローンを分離しました。遺伝子組織は高度に保存されており、マウス、ヒト、および線虫遺伝子によってコードされるタンパク質は約38%同一です。SPARCは、予測される二次構造に基づいて4つのドメイン(I-IV)で構成されています。線虫ドメインIまたはドメインIVのハンドモチーフを含む細菌融合タンパク質を使用して、哺乳類のタンパク質と同様に、両方のドメインがカルシウムを結合することを示します。SPARC-LACZ融合遺伝子を発現するトランスジェニック線虫では、体に沿ってより重く染色された筋肉細胞に鎖状パターンで蓄積されたベータガラクトシダーゼ染色。導入遺伝子発現のパターンとUNC-54-LACZ動物の比較により、SPARCは体壁および性筋肉細胞によって発現されることが示されました。SPARCの適切なレベルは、正常なC. elegansの発達と筋肉機能に不可欠です。野生型SPARC遺伝子を過剰発現するトランスジェニック線虫は異常でした。胚を変形させ、成体の雌雄同体には外陰部の突起があり、可動性と麻痺が低下した協調性(UNC)表現型がありました。
細胞外マトリックス関連タンパク質、SPARC(オステオネクチン[分泌タンパク質酸性およびシステインが豊富))は、細胞の接着を調節し、細胞形態の変化を誘発します。哺乳類におけるSPARC発現は発達的に調節されており、細胞外マトリックスアセンブリおよび骨髄内胚葉や骨などのリモデリングの部位で最も高くなっています。SPARCのCaenorhabditis elegansホモログをコードするcDNAとゲノムDNAクローンを分離しました。遺伝子組織は高度に保存されており、マウス、ヒト、および線虫遺伝子によってコードされるタンパク質は約38%同一です。SPARCは、予測される二次構造に基づいて4つのドメイン(I-IV)で構成されています。線虫ドメインIまたはドメインIVのハンドモチーフを含む細菌融合タンパク質を使用して、哺乳類のタンパク質と同様に、両方のドメインがカルシウムを結合することを示します。SPARC-LACZ融合遺伝子を発現するトランスジェニック線虫では、体に沿ってより重く染色された筋肉細胞に鎖状パターンで蓄積されたベータガラクトシダーゼ染色。導入遺伝子発現のパターンとUNC-54-LACZ動物の比較により、SPARCは体壁および性筋肉細胞によって発現されることが示されました。SPARCの適切なレベルは、正常なC. elegansの発達と筋肉機能に不可欠です。野生型SPARC遺伝子を過剰発現するトランスジェニック線虫は異常でした。胚を変形させ、成体の雌雄同体には外陰部の突起があり、可動性と麻痺が低下した協調性(UNC)表現型がありました。
The extracellular matrix-associated protein, SPARC (osteonectin [Secreted Protein Acidic and Rich in Cysteine]), modulates cell adhesion and induces a change in cell morphology. SPARC expression in mammals is developmentally regulated and is highest at sites of extracellular matrix assembly and remodeling such as parietal endoderm and bone. We have isolated cDNA and genomic DNA clones encoding the Caenorhabditis elegans homologue of SPARC. The gene organization is highly conserved, and the proteins encoded by mouse, human, and nematode genes are about 38% identical. SPARC consists of four domains (I-IV) based on predicted secondary structure. Using bacterial fusion proteins containing nematode domain I or the domain IV EF-hand motif, we show that, like the mammalian proteins, both domains bind calcium. In transgenic nematodes expressing a SPARC-lacZ fusion gene, beta-galactosidase staining accumulated in a striated pattern in the more heavily stained muscle cells along the body. Comparison of the pattern of transgene expression to unc-54-lacZ animals demonstrated that SPARC is expressed by body wall and sex muscle cells. Appropriate levels of SPARC are essential for normal C. elegans development and muscle function. Transgenic nematodes overexpressing the wild-type SPARC gene were abnormal. Embryos were deformed, and adult hermaphrodites had vulval protrusions and an uncoordinated (Unc) phenotype with reduced mobility and paralysis.
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