著名医師による解説が無料で読めます
すると翻訳の精度が向上します
活性化されたロッドトランスデュシン、GT alpha.gtpガンマの2.2 A結晶構造は、小さなGTPaseと構造的に相同性的なドメインとヘテロトリマーのGタンパク質に固有のヘリカルドメインの間の裂け目の奥深くに閉塞された結合したGTPガンマS分子を示しています。この構造は、生化学的および遺伝的研究と組み合わせると、次のことを示唆しています。活性化受容体がこの裂け目を開いてヌクレオチド交換を可能にする方法。エフェクターおよび受容体結合表面のGTP誘導変化のメカニズム。以前のデータからは明らかではないGTPaseアクティビティのメカニズム。
活性化されたロッドトランスデュシン、GT alpha.gtpガンマの2.2 A結晶構造は、小さなGTPaseと構造的に相同性的なドメインとヘテロトリマーのGタンパク質に固有のヘリカルドメインの間の裂け目の奥深くに閉塞された結合したGTPガンマS分子を示しています。この構造は、生化学的および遺伝的研究と組み合わせると、次のことを示唆しています。活性化受容体がこの裂け目を開いてヌクレオチド交換を可能にする方法。エフェクターおよび受容体結合表面のGTP誘導変化のメカニズム。以前のデータからは明らかではないGTPaseアクティビティのメカニズム。
The 2.2 A crystal structure of activated rod transducin, Gt alpha.GTP gamma S, shows the bound GTP gamma S molecule occluded deep in a cleft between a domain structurally homologous to small GTPases and a helical domain unique to heterotrimeric G proteins. The structure, when combined with biochemical and genetic studies, suggests: how an activated receptor might open this cleft to allow nucleotide exchange; a mechanism for GTP-induced changes in effector and receptor binding surfaces; and a mechanism for GTPase activity not evident from previous data.
医師のための臨床サポートサービス
ヒポクラ x マイナビのご紹介
無料会員登録していただくと、さらに便利で効率的な検索が可能になります。