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酵母Saccharomyces cerevisiaeでは、非還元的な二糖トレハロースの蓄積は、熱球反応を活性化するさまざまな刺激によって引き起こされます。いくつかの研究では、トレハロースレベルと熱ストレスに対する耐性との密接な相関が示されており、トレハロースが熱耐性に寄与する保護剤である可能性があることを示唆しています。この研究では、トレハロースの熱誘発性および定常期に誘発された蓄積と熱耐性の獲得に関するトレハロース代謝に関与する重要な酵素をコードする遺伝子に欠陥のある変異体を調べました。TPS1またはTPS2のいずれかの不活性化は、トレハロース-6-リン酸シンターゼ/ホスファターゼ複合体のサブユニットをコードすることで、軽度の熱ショックまたは定常期の開始時にトレハロースを蓄積し、熱誘発性のレベルを大幅に低下させ、定常期に誘発される熱耐性。中性トレハラーゼをコードする遺伝子であるnTH1の欠失は、熱ショックからの回復中のトレハロース動員の欠陥をもたらしました。これは、熱耐性の異常にゆっくりとゆっくり減少することと並行しています。我々の結果は、トレハロースの熱誘発性合成が熱耐性誘導の重要な要因であるという強力な遺伝的証拠を提供します。付随する研究[Hottiger、T.、De Virgilio、C.、Hall、M.N.、Boller、T。＆Wiemken、A。（1993）Eur。J. Biochem。219、187-193]、熱誘発性トレハロースの蓄積の機能がタンパク質の熱安定性を高めることである可能性があるという証拠を提示します。
酵母Saccharomyces cerevisiaeでは、非還元的な二糖トレハロースの蓄積は、熱球反応を活性化するさまざまな刺激によって引き起こされます。いくつかの研究では、トレハロースレベルと熱ストレスに対する耐性との密接な相関が示されており、トレハロースが熱耐性に寄与する保護剤である可能性があることを示唆しています。この研究では、トレハロースの熱誘発性および定常期に誘発された蓄積と熱耐性の獲得に関するトレハロース代謝に関与する重要な酵素をコードする遺伝子に欠陥のある変異体を調べました。TPS1またはTPS2のいずれかの不活性化は、トレハロース-6-リン酸シンターゼ/ホスファターゼ複合体のサブユニットをコードすることで、軽度の熱ショックまたは定常期の開始時にトレハロースを蓄積し、熱誘発性のレベルを大幅に低下させ、定常期に誘発される熱耐性。中性トレハラーゼをコードする遺伝子であるnTH1の欠失は、熱ショックからの回復中のトレハロース動員の欠陥をもたらしました。これは、熱耐性の異常にゆっくりとゆっくり減少することと並行しています。我々の結果は、トレハロースの熱誘発性合成が熱耐性誘導の重要な要因であるという強力な遺伝的証拠を提供します。付随する研究[Hottiger、T.、De Virgilio、C.、Hall、M.N.、Boller、T。＆Wiemken、A。（1993）Eur。J. Biochem。219、187-193]、熱誘発性トレハロースの蓄積の機能がタンパク質の熱安定性を高めることである可能性があるという証拠を提示します。
In the yeast Saccharomyces cerevisiae, accumulation of the non-reducing disaccharide trehalose is triggered by various stimuli that activate the heat-schock response. Several studies have shown a close correlation between trehalose levels and tolerance to heat stress, suggesting that trehalose may be a protectant which contributes to thermotolerance. In this study, we have examined mutants defective in genes coding for key enzymes involved in trehalose metabolism with respect to the heat-induced and stationary-phase-induced accumulation of trehalose and the acquisition of thermotolerance. Inactivation of either TPS1 or TPS2, encoding subunits of the trehalose-6-phosphate synthase/phosphatase complex, caused an inability to accumulate trehalose upon a mild heat-shock or upon initiation of the stationary phase and significantly reduced the levels of heat-induced and stationary-phase-induced thermotolerance. Deletion of NTH1, the gene coding for the neutral trehalase, resulted in a defect in trehalose mobilization during recovery from a heat shock which was paralleled by an abnormally slow decrease of thermotolerance. Our results provide strong genetic evidence that heat-induced synthesis of trehalose is an important factor for thermotolerance induction. In an accompanying study [Hottiger, T., De Virgilio, C., Hall, M. N., Boller, T. & Wiemken, A. (1993) Eur. J. Biochem. 219, 187-193], we present evidence that the function of heat-induced trehalose accumulation may be to increase the thermal stability of proteins.
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