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原核生物転写開始因子Sigmaは、RNAポリメラーゼホロ酵素による配列特異的プロモーター認識に必要です。遺伝的および生理学的研究は、SigmaがプロモーターDNA配列と相互作用するが、生化学的分析はSigmaサブユニット自体によるDNA結合を実証しなかったことを示しています。部分的なポリペプチドを使用したいくつかのSigma因子に対するDNA結合特性とDNA結合の調節の両方を調査しました。このレポートでは、RNAポリメラーゼのコアサブユニットが存在しない場合、部分シグマがプロモーターDNAに結合できることを実証し、結合はN末端阻害ドメインによって調節されます。
原核生物転写開始因子Sigmaは、RNAポリメラーゼホロ酵素による配列特異的プロモーター認識に必要です。遺伝的および生理学的研究は、SigmaがプロモーターDNA配列と相互作用するが、生化学的分析はSigmaサブユニット自体によるDNA結合を実証しなかったことを示しています。部分的なポリペプチドを使用したいくつかのSigma因子に対するDNA結合特性とDNA結合の調節の両方を調査しました。このレポートでは、RNAポリメラーゼのコアサブユニットが存在しない場合、部分シグマがプロモーターDNAに結合できることを実証し、結合はN末端阻害ドメインによって調節されます。
Prokaryotic transcription initiation factor sigma is required for sequence-specific promoter recognition by RNA polymerase holoenzyme. Genetic and physiological studies have indicated that sigma interacts with promoter DNA sequences but biochemical analysis did not demonstrate DNA binding by the sigma subunit itself. We have investigated both the DNA binding properties and the regulation of DNA binding for several sigma factors using partial polypeptides. In this report we demonstrate that partial sigmas can bind to promoter DNA in the absence of the core subunits of RNA polymerase and the binding is regulated by an N-terminal inhibitory domain.
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