FAR1およびFUS3は、交配フェロモンシグナル伝達経路を3つのG1相CDC28キナーゼ複合体にリンクします

酵母Saccharomyces cerevisiaeでは、CDC28プロテインキナーゼは、最初の細胞分裂へのコミットメントを制御しますが、生物学的に関連するG1相基質は特定されていません。Cdc28とG1 Cyclins Cln1、Cln2、およびCln3のそれぞれの間に形成されたキナーゼ複合体を研究しました。各複合体には、in vitro基質で沈降した特定の配列があります。これらの1つを、最初のフェロモン誘発停止に必要なタンパク質であるFAR1として特定します。アルファ因子による治療は、Cln1、Cln2、およびCln3キナーゼ複合体によるFAR1の優先的な関連性および/またはリン酸化を誘導します。この誘導相互作用は、アルファ因子シグナル伝達経路の底近くで機能するマイトジェン活性化プロテインキナーゼホモログであるFUS3プロテインキナーゼに依存します。したがって、マイトジェン活性化プロテインキナーゼがCDC2キナーゼを調節する経路を追跡します。

In the yeast Saccharomyces cerevisiae, the Cdc28 protein kinase controls commitment to cell division at Start, but no biologically relevant G1-phase substrates have been identified. We have studied the kinase complexes formed between Cdc28 and each of the G1 cyclins Cln1, Cln2, and Cln3. Each complex has a specific array of coprecipitated in vitro substrates. We identify one of these as Far1, a protein required for pheromone-induced arrest at Start. Treatment with alpha-factor induces a preferential association and/or phosphorylation of Far1 by the Cln1, Cln2, and Cln3 kinase complexes. This induced interaction depends upon the Fus3 protein kinase, a mitogen-activated protein kinase homolog that functions near the bottom of the alpha-factor signal transduction pathway. Thus, we trace a path through which a mitogen-activated protein kinase regulates a Cdc2 kinase.