ラット骨板アルカリホスファターゼのATP、カルシウムおよびマグネシウムイオンによるアロステリック変調

ラット骨板からのアルカリホスファターゼは、pH 7.5でATP、カルシウム、マグネシウムによってアロステリックに調節されます。pH 9.4では、ATPとPNPPの加水分解は、それぞれ154 microMおよび42 microMのK0.5値を持つMichaelis-Menten速度論に続きます。ただし、pH 7.5では、両方の基質はより複雑な飽和曲線を示しますが、ATPのみがサイトサイトの相互作用を示しました。Ca（2+）-ATPおよびMg（2+）-ATPは酵素の有効基質でしたが、pH 7.5でのATPの酵素の特定の活性は800-900 U/mgであり、イオンとは無関係でした。種族。PNPPではなくATPは、140 U/mgの特定の活性を持つ金属イオンの非存在下でゆっくりと加水分解されました。これらのデータは、in vitroおよびpH 7.5ラットの骨板アルカリホスファターゼが活性カルシウムまたはマグネシウム活性化ATPaseであることを示しています。

Alkaline phosphatase from rat osseous plate is allosterically modulated by ATP, calcium and magnesium at pH 7.5. At pH 9.4, the hydrolysis of ATP and PNPP follows Michaelis-Menten kinetics with K0.5 values of 154 microM and 42 microM, respectively. However, at pH 7.5 both substrates exhibit more complex saturation curves, while only ATP exhibited site-site interactions. Ca(2+)-ATP and Mg(2+)-ATP were effective substrates for the enzyme, while the specific activity of the enzyme for the hydrolysis of ATP at pH 7.5 was 800-900 U/mg and was independent of the ion species. ATP, but not PNPP, was hydrolyzed slowly in the absence of metal ions with a specific activity of 140 U/mg. These data demonstrate that in vitro and at pH 7.5 rat osseous plate alkaline phosphatase is an active calcium or magnesium-activated ATPase.