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Laboratory investigation; a journal of technical methods and pathology1977Mar01Vol.36issue(3)

アミロイドーシスにおける過マンガン酸カリウム反応この疾患の形態を区別するのに役立つ組織学的方法

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PMID:839739DOI:
文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.
概要
Abstract

さまざまな化学タイプのアミロイドを区別するための単純で再現可能な組織化学的方法について説明します。この方法は、分子酸カリウムおよび希薄硫酸にさらされた後のコンゴ赤色染料に対するアミロイドの親和性に基づいています。過マンガン酸法は、Romhanyiトリプシン技術の修正を表しています。後者の方法に関連する技術的な困難のいくつかを除外しながら、同等の結果をもたらします。過節性反応は、既知のアミノ酸組成の一連のアミロイドサンプル、さまざまな異なる防腐剤に固定されたアミロイドサンプル、および臨床症状に基づいて以前に疾患が以前にサブクロシス化されていた67人のアミロイドーシス患者からの剖検で得られた組織に適用されました。および剖検の観察。この方法は、アミロイドタンパク質AAを他の品種のアミロイドと区別し、いくつかの一般的に使用される固定具のいずれかに保存されているアミロイドサンプルに適用すると効果的であることが証明されました。この単純な組織化学的方法は、特に利用可能な臨床歴およびアミロイド蓄積の臓器分布と併用する場合、患者シリーズのアミロイド型のサブ分類に有用であることが証明されました。

さまざまな化学タイプのアミロイドを区別するための単純で再現可能な組織化学的方法について説明します。この方法は、分子酸カリウムおよび希薄硫酸にさらされた後のコンゴ赤色染料に対するアミロイドの親和性に基づいています。過マンガン酸法は、Romhanyiトリプシン技術の修正を表しています。後者の方法に関連する技術的な困難のいくつかを除外しながら、同等の結果をもたらします。過節性反応は、既知のアミノ酸組成の一連のアミロイドサンプル、さまざまな異なる防腐剤に固定されたアミロイドサンプル、および臨床症状に基づいて以前に疾患が以前にサブクロシス化されていた67人のアミロイドーシス患者からの剖検で得られた組織に適用されました。および剖検の観察。この方法は、アミロイドタンパク質AAを他の品種のアミロイドと区別し、いくつかの一般的に使用される固定具のいずれかに保存されているアミロイドサンプルに適用すると効果的であることが証明されました。この単純な組織化学的方法は、特に利用可能な臨床歴およびアミロイド蓄積の臓器分布と併用する場合、患者シリーズのアミロイド型のサブ分類に有用であることが証明されました。

A simple and reproducible histochemical method for distinguishing different chemical types of amyloid is described. The method is based on the affinity of amyloid for Congo red dye after exposure to potassium permangenate and dilute sulfuric acid. The permanganate method represents a modification of the Romhanyi trypsin technique. It yields comparable results while obviating some of the technical difficulties associated with the latter method. The permanganate reaction was applied to a series of amyloid samples of known amino acid composition, to amyloid samples fixed in a variety of different preservatives, and to tissues obtained at autopsy from 67 amyloidosis patients whose disease had been previously subclassified on the basis of clinical presentation and autopsy observations. This method distinguished amyloid protein AA from other varieties of amyloid and proved effective when applied to amyloid samples preserved in any of several commonly used fixatives. This simple histochemical method proved useful in subclassifying amyloid type in the patient series particularly when used in conjunction with the available clinical history and the organ distribution of amyloid accumulation.

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