ヒト赤血球膜の主要タンパク質の構造におけるイオン強度依存性の変化

赤血球膜における主要な膜に浸透性タンパク質（ポリペプチド3）のトリプシンによるタンパク質分解に対するイオン強度の効果を研究しました。タンパク質の細胞内および細胞外領域の両方は、低浸透圧条件下でトリプシンタンパク質溶解の影響を受けやすく、一方、タンパク質の細胞外領域はトリプシンに耐性があり、細胞内領域はトリプシンを含む2つの治療薬のみを生成します。ポリペプチド3から得られた断片の研究は、ラクトペルオキシダーゼで放射性ヨウ素化した「ゴースト」の等浸透圧条件下でのトリプシン消化により、ポリペプチド3のポリペプチド鎖が膜を2回横断するという以前の結論を確認しました。タンパク質の個々の細胞外チロシン部位へのラクトペルオキシダーゼによるヨウ素の取り込みでは、イオン依存性依存性の変化も観察されました。これらの結果は、ポリペプチド3が構造にイオン強度依存性の変化を受けることを示しています。

The effect of ionic strength on the proteolysis by trypsin of the major membrane-penetrating protein (polypeptide 3) in the erythrocyte membrane was studied. Both the intracellular and extracellular regions of the protein are susceptible to trypsin proteolysis under hypo-osmotic conditions, whereas under iso-osmotic conditions the extracellular region of the protein is resistant to trypsin, and the intracellular region yields only two cleavage products with trypsin. Studies of the fragments obtained from polypeptide 3 by trypsin digestion under iso-osmotic conditions of 'ghosts' radioiodinated with lactoperoxidase confirmed our earlier conclusions that the polypeptide chain of polypeptide 3 traverses the membrane twice. Ionic-strength-dependent changes were also observed in the incorporation of iodine by lactoperoxidase into the individual extracellular tyrosine sites of the protein. These results show that polypeptide 3 undergoes ionic-strength-dependent changes in structure.