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グルタミンは、主に骨格筋、肺、脂肪組織で合成されます。血漿グルタミンは、窒素、炭素、および臓器間のエネルギーのキャリアとして重要な役割を果たし、肝臓尿素合成、腎アンモン症、肝臓と腎臓の両方の糖新生、および多くの細胞の主要な呼吸燃料として使用されます。グルタミンの異化は、ミトコンドリアグルタミナーゼの2つのアイソフォームのいずれかによって開始されます。肝臓型グルタミナーゼは、出生後肝臓の末梢肝細胞でのみ発現し、そこではアンモニア産生を尿素合成と効果的に結合します。腎臓型グルタミナーゼは、腎臓、脳、腸、胎児肝臓、リンパ球、および形質転換細胞に豊富にあり、結果として得られるアンモニアはさらなる代謝なしに放出されます。2つの等酵素は、その機能と短期的な調節に寄与する異なる構造的および速度論的特性を持っています。アミノ酸配列には高度な同一性がありますが、2つのグルタミナーゼは異なるが関連する遺伝子の産物です。2つのイソ酵素も長期的な調節の影響を受けます。肝臓のグルタミナーゼは、飢ation、糖尿病、および高タンパク食への摂食中に増加しますが、腎臓型グルタミナーゼは代謝性アシドーシスに応答して腎臓でのみ増加します。肝臓のグルタミナーゼの適応は、転写速度の変化によって媒介されますが、腎臓型グルタミナーゼは転写後レベルで調節されます。
グルタミンは、主に骨格筋、肺、脂肪組織で合成されます。血漿グルタミンは、窒素、炭素、および臓器間のエネルギーのキャリアとして重要な役割を果たし、肝臓尿素合成、腎アンモン症、肝臓と腎臓の両方の糖新生、および多くの細胞の主要な呼吸燃料として使用されます。グルタミンの異化は、ミトコンドリアグルタミナーゼの2つのアイソフォームのいずれかによって開始されます。肝臓型グルタミナーゼは、出生後肝臓の末梢肝細胞でのみ発現し、そこではアンモニア産生を尿素合成と効果的に結合します。腎臓型グルタミナーゼは、腎臓、脳、腸、胎児肝臓、リンパ球、および形質転換細胞に豊富にあり、結果として得られるアンモニアはさらなる代謝なしに放出されます。2つの等酵素は、その機能と短期的な調節に寄与する異なる構造的および速度論的特性を持っています。アミノ酸配列には高度な同一性がありますが、2つのグルタミナーゼは異なるが関連する遺伝子の産物です。2つのイソ酵素も長期的な調節の影響を受けます。肝臓のグルタミナーゼは、飢ation、糖尿病、および高タンパク食への摂食中に増加しますが、腎臓型グルタミナーゼは代謝性アシドーシスに応答して腎臓でのみ増加します。肝臓のグルタミナーゼの適応は、転写速度の変化によって媒介されますが、腎臓型グルタミナーゼは転写後レベルで調節されます。
Glutamine is synthesized primarily in skeletal muscle, lungs, and adipose tissue. Plasma glutamine plays an important role as a carrier of nitrogen, carbon, and energy between organs and is used for hepatic urea synthesis, for renal ammoniagenesis, for gluconeogenesis in both liver and kidney, and as a major respiratory fuel for many cells. The catabolism of glutamine is initiated by either of two isoforms of the mitochondrial glutaminase. Liver-type glutaminase is expressed only in periportal hepatocytes of the postnatal liver, where it effectively couples ammonia production with urea synthesis. Kidney-type glutaminase is abundant in kidney, brain, intestine, fetal liver, lymphocytes, and transformed cells, where the resulting ammonia is released without further metabolism. The two isoenzymes have different structural and kinetic properties that contribute to their function and short-term regulation. Although there is a high degree of identity in amino acid sequences, the two glutaminases are the products of different but related genes. The two isoenzymes are also subject to long-term regulation. Hepatic glutaminase is increased during starvation, diabetes, and feeding a high-protein diet, whereas kidney-type glutaminase is increased only in kidney in response to metabolic acidosis. The adaptations in hepatic glutaminase are mediated by changes in the rate of transcription, whereas kidney-type glutaminase is regulated at a posttranscriptional level.
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