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以前の研究では、タンパク質をリンクする膜マイクロフィラメントであるエズリンが、溶液中の単量子タンパク質として主に存在することが示されています。ここでは、ゲルろ過、陰イオン、陽イオン交換樹脂でクロマトグラフィーが異なる2つのサイトゾルエズリン種から浄化します。両方の種にはエズリンポリペプチドのみが含まれていますが、ゲルろ過分析によって決定されるように、in vitroで容易に相互変換することはありません。2つの種の物理的特性の決定は、1つが従来のモノマーを表し、もう1つは非常に非対称二量体を表していることを示しています。化学架橋データはこの結論をサポートしています。精製されたエズリンモノマーには通常、曝露時に別のエズリン分子のN末端ドメイン（N-ERMADと呼ばれる）と関連付けられるマスクされたC末端ドメイン（C-ERMADと呼ばれる）があります。ここでは、精製されたエズリン二量体にもC-Ermadがマスクされていることが示されます。これらの結果に基づいて、エズリンモノマーと二量体の分子組織の作業モデルを提案し、胎盤におけるエズリンモノマーと二量体の安定した共存を説明する仮説を提案します。密接に関連するERMタンパク質ファミリーの他の2人のメンバーであるラジキシンとモエシンは、両方ともN-ERMADSを含んでいるため、エズリンに対して提案されたモデルとモデルもラジキシンとモーシンにも適用される可能性が高いためです。
以前の研究では、タンパク質をリンクする膜マイクロフィラメントであるエズリンが、溶液中の単量子タンパク質として主に存在することが示されています。ここでは、ゲルろ過、陰イオン、陽イオン交換樹脂でクロマトグラフィーが異なる2つのサイトゾルエズリン種から浄化します。両方の種にはエズリンポリペプチドのみが含まれていますが、ゲルろ過分析によって決定されるように、in vitroで容易に相互変換することはありません。2つの種の物理的特性の決定は、1つが従来のモノマーを表し、もう1つは非常に非対称二量体を表していることを示しています。化学架橋データはこの結論をサポートしています。精製されたエズリンモノマーには通常、曝露時に別のエズリン分子のN末端ドメイン（N-ERMADと呼ばれる）と関連付けられるマスクされたC末端ドメイン（C-ERMADと呼ばれる）があります。ここでは、精製されたエズリン二量体にもC-Ermadがマスクされていることが示されます。これらの結果に基づいて、エズリンモノマーと二量体の分子組織の作業モデルを提案し、胎盤におけるエズリンモノマーと二量体の安定した共存を説明する仮説を提案します。密接に関連するERMタンパク質ファミリーの他の2人のメンバーであるラジキシンとモエシンは、両方ともN-ERMADSを含んでいるため、エズリンに対して提案されたモデルとモデルもラジキシンとモーシンにも適用される可能性が高いためです。
Previous work has indicated that ezrin, a membrane-microfilament linking protein, exists largely as a monomeric protein in solution. Here we purify from human placenta two cytosolic ezrin species that chromatography differently on gel filtration, anion, and cation exchange resins. Both species contain only the ezrin polypeptide, yet they do not readily interconvert in vitro as determined by gel filtration analysis. Determination of the physical properties of the two species indicates that one represents the conventional monomer, whereas the other represents highly asymmetric dimers. Chemical cross-linking data support this conclusion. Purified ezrin monomers normally have a masked C-terminal domain (termed a C-ERMAD) that, upon exposure, can associate with an N-terminal domain (termed N-ERMAD) of another ezrin molecule. Here we show that purified ezrin dimers also have masked C-ERMADs. On the basis of these results, we suggest a working model for the molecular organization of ezrin monomers and dimers and propose a hypothesis that explains the stable coexistence of ezrin monomers and dimers in placenta. Since radixin and moesin, the two other members of the closely related ERM protein family, both contain N- and C-ERMADs, the results we have documented and models proposed for ezrin are likely to apply to radixin and moesin as well.
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