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14人のヒトドナーから調製された肝細胞ゾル画分を、合成アフラトキシンB1-8,9-エポキシド（AFBO）に向けたグルタチオンS-トランスフェラーゼ（GST）活性について分析しました。さらに、プールされたヒト肝臓サイトゾルのGST-AFBO活性を、ラット、ハムスター、マウスの肝臓サイトゾルGST-AFBO活性と比較しました。以前の研究と一致して、ヒト肝細胞ゾルGSTはAFBOに対してほとんど活性を示しませんでした。ラット、ハムスター、マウスの肝臓GST-AFBO活性は、合成AFBOを使用したヒト肝臓でそれぞれ観察されたよりも、それぞれ48、56、および312倍大きかった。、微小型生成されたAFBOを使用したヒト肝臓で観察されるよりも。さらに、基質として合成AFBOを使用して、14のヒトサンプルの間で肝臓GST-AFBO活性に58倍の変動がありました。ブロモスルホフタレイン（BSP、92倍変動）および3,4-ジクロロニトロベンゼン（DCNB、36倍の変動）に対するGST活性に関して、大きな個人間変動も観察されました。ベンゾ（A）ピレン-4,5-酸化物（BAPO、9倍変動）、1-クロロ-2,4-ジニトロベンゼン（CDNB、8.5倍の変動）に対するヒト肝臓GST活性に関して、より少ない個人間変動が観察されました。、カミンヒドロペルオキシド（CHP、5倍変動）、およびp-ニトロフェニルアセテート（NPA、4倍変動）。GST-AFBO活性と、酵素結合免疫吸着アッセイ（ELISA）またはGST-Trans-Stilbene酸化物（TSO）触媒活性によって決定されるGST MUの存在の間で相関は見られませんでした。私たちの観察結果は、ヒトの肝臓のサイトゾルGSTがAFBOの共役で比較的効果がないことを示す以前の研究の観察結果を支持しています。さらに、我々のデータは、人間がAFBOおよび特定の他のGST基質の肝細胞質GST共役に関して大きな個人間の違いを示すことを示しています。
14人のヒトドナーから調製された肝細胞ゾル画分を、合成アフラトキシンB1-8,9-エポキシド（AFBO）に向けたグルタチオンS-トランスフェラーゼ（GST）活性について分析しました。さらに、プールされたヒト肝臓サイトゾルのGST-AFBO活性を、ラット、ハムスター、マウスの肝臓サイトゾルGST-AFBO活性と比較しました。以前の研究と一致して、ヒト肝細胞ゾルGSTはAFBOに対してほとんど活性を示しませんでした。ラット、ハムスター、マウスの肝臓GST-AFBO活性は、合成AFBOを使用したヒト肝臓でそれぞれ観察されたよりも、それぞれ48、56、および312倍大きかった。、微小型生成されたAFBOを使用したヒト肝臓で観察されるよりも。さらに、基質として合成AFBOを使用して、14のヒトサンプルの間で肝臓GST-AFBO活性に58倍の変動がありました。ブロモスルホフタレイン（BSP、92倍変動）および3,4-ジクロロニトロベンゼン（DCNB、36倍の変動）に対するGST活性に関して、大きな個人間変動も観察されました。ベンゾ（A）ピレン-4,5-酸化物（BAPO、9倍変動）、1-クロロ-2,4-ジニトロベンゼン（CDNB、8.5倍の変動）に対するヒト肝臓GST活性に関して、より少ない個人間変動が観察されました。、カミンヒドロペルオキシド（CHP、5倍変動）、およびp-ニトロフェニルアセテート（NPA、4倍変動）。GST-AFBO活性と、酵素結合免疫吸着アッセイ（ELISA）またはGST-Trans-Stilbene酸化物（TSO）触媒活性によって決定されるGST MUの存在の間で相関は見られませんでした。私たちの観察結果は、ヒトの肝臓のサイトゾルGSTがAFBOの共役で比較的効果がないことを示す以前の研究の観察結果を支持しています。さらに、我々のデータは、人間がAFBOおよび特定の他のGST基質の肝細胞質GST共役に関して大きな個人間の違いを示すことを示しています。
Hepatic cytosolic fractions prepared from 14 human donors were analysed for glutathione S-transferase (GST) activity towards synthetic aflatoxin B1-8,9-epoxide (AFBO). In addition, GST-AFBO activity of pooled human liver cytosols was compared with rat, hamster, and mouse liver cytosol GST-AFBO activities. Consistent with previous studies, human liver cytosolic GSTs exhibited little activity towards AFBO. Hepatic GST-AFBO activities of rat, hamster, and mouse were 48-, 56-, and 312-fold greater, respectively, than observed for human liver using synthetic AFBO, and 70-, 465-, and 3545-fold greater, respectively, than observed for human liver using microsomally-generated AFBO. Furthermore, there was a 58-fold variation in hepatic GST-AFBO activities among the 14 human samples using synthetic AFBO as a substrate. Large interindividual variations were also observed with respect to GST activities towards bromosulfophthalein (BSP, 92-fold variation) and 3,4-dichloronitrobenzene (DCNB, 36-fold variation). Lesser interindividual variations were observed with respect to human liver GST activities towards benzo(a)pyrene-4,5-oxide (BaPO, 9-fold variation), 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB, 8.5-fold variation), cumene hydroperoxide (CHP, 5-fold variation), and p-nitrophenyl acetate (NPA, 4-fold variation). No correlation was found among GST-AFBO activities and the presence of GST mu as determined by enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) or GST-trans-stilbene oxide (TSO) catalytic activity. Our observations support those of previous studies indicating that human liver cytosolic GSTs are relatively ineffective at conjugating AFBO. Furthermore, our data indicate that humans exhibit large inter-individual differences with respect to hepatic cytosolic GST conjugation of AFBO and certain other GST substrates.
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