化学と生物学におけるカチオン-PI相互作用：ベンゼン、PHE、TYR、およびTRPの新しい見解

陽イオンは、陽イオンPI相互作用と呼ばれる驚くほど強い非共有力の力を通して、芳香族構造のPI面に結合します。効果の大きさと一般性は、ガス相測定と水性媒体中のモデル受容体の研究によって確立されています。一次的には、相互作用は、正電荷と芳香族の四重極モーメントの間の静電引力と見なすことができます。多くの直接的および状況証拠は、カチオン性リガンドまたは基質に結合するさまざまなタンパク質でカチオン-PI相互作用が重要であることを示しています。これに関連して、アミノ酸フェニルアラニン（PHE）、チロシン（Tyr）、およびトリプトファン（TRP）は、極性、しかし疎水性の残基と見なすことができます。

Cations bind to the pi face of an aromatic structure through a surprisingly strong, non-covalent force termed the cation-pi interaction. The magnitude and generality of the effect have been established by gas-phase measurements and by studies of model receptors in aqueous media. To first order, the interaction can be considered an electrostatic attraction between a positive charge and the quadrupole moment of the aromatic. A great deal of direct and circumstantial evidence indicates that cation-pi interactions are important in a variety of proteins that bind cationic ligands or substrates. In this context, the amino acids phenylalanine (Phe), tyrosine (Tyr), and tryptophan (Trp) can be viewed as polar, yet hydrophobic, residues.