プリンサルベージと窒素代謝におけるアデニンデアミナーゼの役割、および亜種のADE遺伝子の特性評価

亜種のアデニン代謝に欠陥のある変異体の分離は、成長細胞におけるアデニン代謝におけるアデニンデアミナーゼの役割を調査することを可能にしたツールを提供しました。アデニンデアミナーゼは、B。subtilisでアデニン化合物を脱アデニン化できる唯一の酵素であり、プリンとして、また窒素源としてアデニン利用に重要な反応です。アデニンの取り込みは、そのさらなる代謝に厳密に結合されています。アデニンの救助は、アミノ酸の飢vに対する厳しい反応によって阻害されますが、アデニンの脱アミノ化はそうではありません。外因性グアノシンがプリン源として機能し、グルタミンが窒素源として機能すると、アデニンデアミナーゼのレベルが低下しました。酵素レベルは、アンモニアまたはプリンが窒素源として機能するかどうかにかかわらず、本質的に同じでした。貧弱な炭素源で低下レベルが見られました。ADE遺伝子をクローニングし、ヌクレオチド配列とmRNA分析により、65 kDaタンパク質をコードする単一遺伝子オペロンが明らかになりました。導入交差により、ADE遺伝子を染色体マップで130度に配置しました。

The isolation of mutants defective in adenine metabolism in Bacillus subtilis has provided a tool that has made it possible to investigate the role of adenine deaminase in adenine metabolism in growing cells. Adenine deaminase is the only enzyme that can deaminate adenine compounds in B. subtilis, a reaction which is important for adenine utilization as a purine and also as a nitrogen source. The uptake of adenine is strictly coupled to its further metabolism. Salvaging of adenine is inhibited by the stringent response to amino acid starvation, while the deamination of adenine is not. The level of adenine deaminase was reduced when exogenous guanosine served as the purine source and when glutamine served as the nitrogen source. The enzyme level was essentially the same whether ammonia or purines served as the nitrogen source. Reduced levels were seen on poor carbon sources. The ade gene was cloned, and the nucleotide sequence and mRNA analyses revealed a single-gene operon encoding a 65-kDa protein. By transductional crosses, we have located the ade gene to 130 degrees on the chromosomal map.