キチナーゼ、キトサナーゼ、およびリゾチームは、保存されたコアを共有する前核および真正性ファミリーに分けることができます

ガチョウ（GEWL）、ファージ（T4L）、および雌鶏（HEWL）のオオムギキチナーゼ、細菌キトサナーゼ、およびリゾチームはすべて、すべての多糖類を加水分解します。タンパク質は、有意なアミノ酸類似性を共有していませんが、2つのヘリックスと、基質結合と触媒裂を形成する3鎖ベータシートで構成される構造的に不変のコアを持っています。これらの酵素は、発生的な進化によって生じる可能性が高いヒドロラーゼのスーパーファミリーを表しています。構造基準に基づいて、ヒドロラーゼスーパーファミリーを細菌ファミリー（キトサナーゼとT4L）とキチナーゼとGewlに代表する真正性ファミリーに分けます。両方の家族にはコアが含まれていますが、n末端ドメインとC末端ドメインが異なります。スーパーファミリーにキチナーゼとキトサナーゼを含めることは、グループの典型的な触媒メカニズムが反転メカニズムであることを示唆しています。HEWLの保持メカニズムは珍しいです。

Barley chitinase, bacterial chitosanase, and lysozymes from goose (GEWL), phage (T4L) and hen (HEWL) all hydrolyse related polysaccharides. The proteins share no significant amino-acid similarities, but have a structurally invariant core consisting of two helices and a three-stranded beta-sheet which form the substrate-binding and catalytic cleft. These enzymes represent a superfamily of hydrolases which are likely to have arisen by divergent evolution. Based on structural criteria, we divide the hydrolase superfamily into a bacterial family (chitosanase and T4L) and a eucaryotic family represented by chitinase and GEWL. Both families contain the core but have differing N- and C-terminal domains. Inclusion of chitinase and chitosanase in the superfamily suggests the archetypal catalytic mechanism of the group is an inverting mechanism. The retaining mechanism of HEWL is unusual.